PROTEÍNAS Definição ComposiçãO Ocorrência IMPORTÂNCIA

Apresentação em tema: "PROTEÍNAS Definição ComposiçãO Ocorrência IMPORTÂNCIA"— Transcrição da apresentação:

1 PROTEÍNAS Definição ComposiçãO Ocorrência IMPORTÂNCIA
Propriedades Físicas EsTRUTURA

2 Necessidades diárias de proteína
10 a 15% das necessidades energéticas; 1g/Kg de peso por dia; Atletas e gestantes: necessidade de ingestão aumentada

3 PROTEÍNAS

4 PROTEÍNAS Compostos orgânicos complexos de alto peso molecular;
Contêm C, H, O, N e S; São polímeros de 100 ou mais aminoácidos (aas).

5 COMPOSIÇÃO

6 Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com
Ligação Peptídica Professora Dra Rosi Bio-quimica.blogspot.com

7 BIO-QUIMICA

8 Cadeia de aas formam proteína

9

10 Classificação:Estrutura
BIO-QUIMICA Classificação:Estrutura 1 - Primária • 2 - Secundária • 3 - Terciária • 4 - Quaternária

11 Estrutura Primária ou nível primário.
Secundária ou nível secundário ou helicoidal Terciária ou nível terciário Quaternária ou nível quaternário

12 Estrutura Estrutura Primária ou Nível Primário
É a seqüência em número de aminoácidos (cadeia peptídica). A ligação estabilizante é a ligação peptídica (covalente). Se imaginarmos os aminoácidos representados por letras: A, B, C, D, ... teremos uma esquematização da estrutura primária de uma proteína: A – B – C – D – A – D – A É importante salientar que o número de aminoácidos determina o número de proteínas. [Fatorial (!) do nº de aa]. Uma variação na seqüência conduz a uma proteína diferente e com ação bioquímica diferente. Ex: a ocitocina e a vasopressina diferem entre si na seqüência de apenas dois aa; a ocitocina provoca as contrações uterinas e a vasopressina provoca aumento da pressão sangüínea.

13 Estrutura Primária

14 Estrutura Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal)
É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

15 Estrutura As ligações estabilizantes dessa estrutura secundária são:
Ligação ou Ponte de Hidrogênio: formada pela interação ou atração entre: - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo amino de outro/ - oxigênio da carboxila de um aa e hidrogênio do grupo carboxila de outro. Ligação Iônica: formada pela atração entre as cadeias laterais dos aa ácidos e aa básicos. Ligação hidrófoba ou apolar: formada pela interação de radicais apolares como: metil, etil, metileno, etc; dos aa constituintes da molécula. Ligação ou ponte dissulfeto: formada pela união de grupos –SH dos aa chamados de cisteína. OBS: - As ligações estabilizantes em maior número são as pontes de H. - A ligação estabilizante mais forte é a ligação dissulfeto.

16 Estrutura Secundária Hélice  Laminar

17 BIO-QUIMICA

18 Estrutura Estrutura terciária ou nível terciário
É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

19 Estrutura Terciária

20 Estrutura Terciária Cadeia A Cadeia B

21 Estrutura Estrutura Quaternária ou Nível Quaternário
É a que resulta da reunião de várias estruturas terciárias que, em conjunto, assumem formas espaciais bem definidas. As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária. OBS: nem todas as proteínas apresentam esta estrutura, mas de uma maneira geral, todas as enzimas as apresentam.

22 Estrutura Quaternária

23 Estrutura Quaternária

24 Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou auto-organizadas. Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

25 Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA.
Muitas proteínas apresentam-se firmemente enrolada em seu estado natural, como um novelo de lã. Porém, se alguma destas interações forem quebradas, sua forma será alterada e sua conformação – perdida! Chamamos isso de DESNATURAÇÃO DE UMA PROTEÍNA. SÃO AGENTES DESNATURANTES: pH – abaixo de 5,0 Temperatura – acima de 50 0C

26 blocos formadores para material celular
FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS ANABÓLICA blocos formadores para material celular CATABÓLICA combustível energético proteínas musculares e hepáticas

27 FUNÇÃO ESPECÍFICA Tipos Exemplos Localização e Função Enzimas
Ácido – graxo sintetase Catalisa a síntese de ácidos graxos Reserva Albumina Clara de ovo Transportadoras Hemoglobina Transporta O2 no sangue Protetoras no sangue Anticorpos Bloqueiam substâncias estranhas Hormonais Insulina Regula metabolismo da glicose Estruturais Colágeno Tendões, cartilagens, pelos Contráteis Miosina Constituíntes fibras musculares

28 Inicia estômago PEPSINA meio ácido
DIGESTÃO E ABSORÇÃO Inicia estômago PEPSINA meio ácido Pepsina PROTEÍNA POLIPEPTÍDEOS ABSORÇÃO  dipeptidases e aminotripeptidases jejuno e íleo  transporte passivo não existe depósito de aminoácidos  proteínas

29 Destino dos aas na célula
Após absorção os aas caem na corrente sanguínea Síntese de peptídeos e proteínas Oxidação para formação de energia (fígado e músculo)

30 FIM!