ENZIMAS.

Apresentação em tema: "ENZIMAS."— Transcrição da apresentação:

1 ENZIMAS

2 ENZIMAS Constituem importantes alvos para ação de medicamentos.
Exemplo: Antiinflamatórios → diclofenaco (inibidor da ciclooxigenase) Defeitos nas enzimas constituintes do organismo podem causar patologias. Ex: Fenilcetonúria Aplicações clínicas: Ex= medida da atividade da creatinina quinase (CK) no plasma como diagnóstico de infarto do miocárdio Aplicações na indústria: medicamentos: Fibrase® - fibrinolisina, desoxirribonuclease, cloranfenicol alimentícia: amilases, proteases, lipases sabões: lipases, amilases Tratamento de efluentes: lipases,

3 A maioria das enzimas são proteínas
São catalisadores biológicos→ aceleram a velocidade das reações, sem alterar a proporção entre reagente e produtos encontrada no final da reação e sem serem consumidos durante o processo. A maioria das enzimas são proteínas Exceção: RNAs que tem ação enzimática (ribozima) A manutenção da vida celular depende de um conjunto de reações químicas que devem ocorrer com alta especificidade e a velocidades adequadas.

4 Enzimas Estrutura Enzimática Proteínas Ribozimas Conjugadas Simples
RNAs Cofator + apoenzima Apoenzima Holoenzima

5 Enzimas - Nomenclatura
No século XIX - poucas enzimas identificadas Adicionava-se sufixo ASE ao nome do substrato enzima que hidrolisam gorduras (lipo - grego) - LIPASE amido (amylon - grego) - AMILASE proteínas - PROTEASE Nomes arbitrários Tripsina e pepsina - proteases Catalase - H2O2

6 Enzimas - Nomenclatura
Sistema Oficial IUB (União Internacional de Bioquímica) Cada enzima - no de código (E.C.- Enzime Comission) com 4 dígitos que caracterizam o tipo de reação 1o dígito - classe 2o dígito - subclasse 3o dígito - sub-subclasse 4odígito - indica o substrato

7 Enzimas - Classificação

8 Enzimas - Classificação
. Oxirredutases – transferência de elétrons Lactato desidrogenase

9 Enzimas - Classificação
2. Transferases transferência de grupos Exemplo: Hexoquinase

10 Enzimas - Classificação
3. Hidrolases - reações de hidrólise (quebra) Exemplo: Lactase H2O Lactose (-D-glicopironosil--D-galactopiranose ) Glicose + Galactose

11 Enzimas - Classificação
4. Liases – adição ou remoção de grupos (H2O, NH4+, CO2). Ex: Fumarase

12 Enzimas - Classificação
5. Isomerase – transferência de grupos dentro da mesma molécula, formação de isômeros Triose Phosphate Isomerase

13 Enzimas - Classificação
6. Ligases – reações de síntese com consumo de ATP Exemplo: Piruvato carboxilase

14 Resumo das 6 classes

15 Enzimas - Nomenclatura
ATP + D-Glicose ADP + D-Glicose-6-fosfato IUB - ATP:glicose fosfotransferase E.C 2 - classe - transferase 7 - sub-classe - fosfotransferase 1 - sub-subclasse - fosfotransferase que utiliza grupo hidroxila como receptor 1 - indica ser a D-glicose o aceptor do grupo fosfato Hexoquinase

16 Como as enzimas trabalham?
A enzima possui uma cavidade denominada centro ativo ou sítio catalítico. Região na qual o substrato se liga. Formados por aminoácidos trazidos à proximidade uns dos outros pelos dobramentos da cadeia polipeptídica. Permite o reconhecimento do substrato. O substrato deve ter a forma espacial adequada para alojar-se no centro ativo e grupos químicos capazes de estabelecer ligações precisas com os radicais do centro ativo.

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19 Enzimas Centro Catalítico / Sítio Ativo
Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato Pode possuir componentes não protéicos cofatores Possui aminoácidos auxiliares e de contato

20 Enzimas Catalisadores Aumentam a velocidade das reações
Atuam diminuindo a energia de ativação

21 Enzimas Componentes da Reação Enzimática
E + S E S E + P E - Enzima S - Substrato(s) ES - Complexo Enzima -Substrato P – Produto(s)

22 Enzimas Componentes da Reação Enzimática
E + S E S P + E Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO da enzima

23 Enzimas S P Energia de ativação
Diferença entre os níveis de energia do estado basal e do estado de transição Energia de ativação sem enzima Energia S Energia de ativação com enzima Diferença entre a energia livre de S e P P Caminho da Reação

24 Enzimas Ligação da Enzima ao Substrato

25 Reação imaginária: Sem catálise enzimática esta reação não ocorreria, pois a energia de ativação a ser transposta é muito alta.

26 Modelo chave-fechadura
Neste modelo o complexo ES seria muito estável, impedindo a transformação do substrato em produto. A catálise não ocorreria.

27 Modelo do encaixe induzido
Uma enzima complementar ao estado de transição da reação ajudará a desestabilizar o bastão, resultando em catálise da reação. As interações entre substrato e enzima fornecem a energia que compensa o aumento de energia livre necessária para dobrar o bastão.

28 Modelo do encaixe induzido

29 Encaixe induzido: enzima e o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.

30 Esta mesma energia de ligação faz com que a enzima seja específica
Sítio ativo Inúmeras interações fracas entre enzimas e substratos são formadas (pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, pontes iônicas) A energia livre liberada pela formação destas interações parcialmente supre a energia para atingir o topo da colina energética. Esta mesma energia de ligação faz com que a enzima seja específica