Desnaturação 4ª Parte.

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1 Desnaturação 4ª Parte

2 Desnaturação É o mais estável com a energia livre mais baixa possível
Estrutura nativa de uma proteína: resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas que emanam forças intramoleculares variadas Interação de vários grupos proteicos com a água como solvente circundante Também depende do ambiente da proteína É o mais estável com a energia livre mais baixa possível Estado nativo: Mudança no ambiente pH, força iônica, temperatura, composição de solvente. * Forçará a molécula a assumir uma nova estrutura de equilíbrio Desnaturação

3 Desnaturação “Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária” Desnaturação protéica As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.

4 Mais sobre desnaturação protéica
A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. Não envolve nenhuma mudança química na proteína. Aspectos negativos Perdas de algumas propriedades Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação. Proteínas alimentares Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais

5 Aspectos positivos : Processamento de alimentos Proteínas de leguminosas Desnaturação térmica melhora a digestão das proteínas, o que resulta da inativação de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas).

6 Reversível ou irreversível:
Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante Desnaturação pelo calor: irreversível Desnaturação por ureia: comumente reversível

7 Agentes de desnaturação
Físicos: temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento Químicos: Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos

8 Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C .
Pressão hidrostática Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C . A maioria da proteínas sofre desnaturação induzida a pressão no intervalo de kbar. A desnaturação de proteínas induzida pela pressão ocorre porque as proteínas são flexíveis e compressíveis .

9 agitação, amassamento, batimento etc.
Cisalhamento mecânico agitação, amassamento, batimento etc. causa a desnaturação de proteínas Muitas proteínas desnaturam-se e precipitam-se quando agitadas ocorre devido a incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na interface ar-líquido Etc

10 Agentes Químicos Envolve o rompimento ou formação de ligações covalentes e é geralmente irreversível; Reações mais usuais são as de oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S pH As proteínas são mais estáveis a desnaturação em seus pontos isoelétricos Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável em pH neutro Em valores de pH extremos: - forte repulsão eletrostática intramolecular resulta em expansão e desdobramento Solventes Orgânicos Força iônica – alteram a constante dielétrica e portanto, as forças eletrostática Substâncias que rompem pontes de hidrogênio estruturais – Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações – Desnaturação . Aditivos de baixo peso molecular Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade proteica em soluções aquosas: uréia, detergentes, açúcares e sais neutros # Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos está relacionado a suas interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica.

11 Efeitos da desnaturação:
Redução da solubilidade (aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos); Mudança na capacidade de se ligar com a água; Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica); Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposição das ligações peptídicas) ; Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)

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