Estrutura e Função de Proteínas

Apresentação em tema: "Estrutura e Função de Proteínas"— Transcrição da apresentação:

1 Estrutura e Função de Proteínas

2 Proteínas São as macromoléculas mais abundantes, fazendo parte da estrutura de todas as células. São instrumentos moleculares da informação gênica. DNA RNA Proteína

3 Apresentam uma variedade enorme, e desempenham diferentes funções biológicas.

4 Funções de Proteínas Estrutura (colágeno, queratina);
Transporte (hemoglobina, albumina); Defesa (Imunoglobulinas); Sinalização (receptores de hormônios); Catálise enzimática (enzimas hepáticas); Movimento (contração muscular); Combustíveis (gliconeogênese).

5 Aminoácidos São as unidades monoméricas das proteínas
Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxil, um grupo amino, um Hidrogênio e um Grupamento Lateral ligados a um Carbono α (α-aminoácidos)

6 Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas

7 Aminoácidos com cadeia lateral apolar

8 Aminoácidos com cadeia lateral polar

9 Aminoácidos com cadeia lateral contendo anel aromático

10 Aminoácidos com cadeia lateral carregada positivamente

11 Aminoácidos com cadeia lateral carregada negativamente

12 Propriedades gerais dos aminoácidos
Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou “zwitterions”: grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio) grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato) pK=2 pK=9-10

13 Estereoisomeria nos aminoácidos
Exceção:

14 Aminoácidos Proteinogênicos

15 Aas não-proteinogênicos

16 Ligação Peptídica

17 Ligação Peptídica

18 Cadeia Polipeptídica

19 Determinação da sequência de aminoácidos de uma proteína
DNA (genes) Transcrição RNA mensageiro Tradução Proteína

20 Estrutura de Proteína

21 A sequência de aminoácidos em uma proteína é chamada estrutura primária.

22 α-hélice Folhas β Curvaturas β
Estrutura secundária Arranjo espacial local dos aminoácidos dentro de uma cadeia polipeptídica. α-hélice Folhas β Curvaturas β

23 α- hélice

24 Folhas β

25 Curvaturas β Colocar um slide a mais falando das regioes nao estruturadas

26 Estrutura Terciária É o arranjo tridimensional total dos aminoácidos na cadeia polipeptídica.

27

28 Similaridade de sequência x estrutura

29 Estrutura Quaternária
Algumas proteínas são formadas por mais de uma cadeia polipeptídica, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo das subunidades de uma proteína em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária.

30 Dobramento Protéico

31 Interação hidrofóbica
É a principal força que governa a estrutura de uma proteína. Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para diminuir o contato com a água.

32 Mioglobina Hidrofóbicos Polares Carregados

33 Dobramento Protéico Clara ► Albumina Albumina desnaturada Calor

34 Dobramento Protéico O que acontece é que as proteínas começam a se dobrar durante os estágios de síntese, em vez de esperar que a síntese de toda a cadeia esteja completa. Isso limita a competição entre as conformações de dobramento entre bandas maiores.

35 Chaperonas x dobramento protéico
Hsp70 Além disso, algumas proteínas para atingirem o dobramento correto necessitam de um grupo de proteínas chamados de chaperonas. As chaperonas também chamadas de proteínas de choque térmico, interagem com o polipeptídio durante vários estágios do processo de dobramento. Algumas chaperonas são importantes para manter a proteína desdobrada até que sua síntese esteja terminada, ou agem como catalisadores aumentando a velocidade dos estágios finais no processo de dobramento e outras protegem regiões expostas mais vulneráveis,para que não formem dobramentos improdutivos. Uma das chaperonas é a Hsp70, que é uma proteína que se liga as regiões que contêm resíduos de aminoácidos hidrofóbicos de proteínas que estão sendo sintetizada, antes de se dobrarem ou a proteínas que sofreram desnaturação, prevenindo agregação inapropriada...Já que os resíduos hidrofóbicos tendem a se agregarem no interior da proteína...

36 Chaperonas x dobramento protéico
Chaperoninas (Hsp60) Proteínas que ainda não estão dobradas corretamente se ligam a Hsp60 (GroEL em bactérias), quando estão no interior da Hsp60 , moléculas de ATP e uma outra proteína chamada GroES (como se fosse uma tampa) ligam-se a Hsp60. Tanto a hidrólise dos ATPs e a ligação e desligamento de GroES promovem uma série de mudanças na conformação da Hsp60 que permitem que ela cause mudanças na conformação das proteína que não estava dobrada corretamente, adquirindo então a conformação correta.

37 Doença da vaca louca - Príon
As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo com sua conformação. PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a). PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da proteína celular (fig. b). A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da proteína celular irreversivelmente. 37

38 Desnaturação Alteração drástica na estrutura tridimensional nativa de uma proteína levando a alterações nas propriedades físico-químicas e perda de função biológica. Pode ser causada por calor, ácidos ou bases fortes, solventes orgânicos, etc.

39 Desnaturação pelo calor
Clara ► Albumina Albumina desnaturada Calor

40 Desnaturação por alteração do pH
Caseína desnaturada Coalho

41 Agentes Desnaturantes

42 Muitos hormônios, antibióticos, antitumorais e antivirais são peptídios.
Devem ser estocados em baixas temperaturas e não devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.

43 Bioquímica do permanente e da chapinha
Agente redutor + Calor = Rompimento das hélices