AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP

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1 AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP

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3 Conceito: “primeiro” ou “o mais importante”
Classificação: Constituição: simples – ribonuclease conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno globulares – enzimas c) Funções Biológicas: -Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase

4 Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo
Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina

5 Aminoácidos aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas. aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R

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7 Lisina

8 L-alanina D-alanina

9 L-gliceraldeído D-gliceraldeído L-alanina D-alanina

10 Grupos R alifáticos, não-polares
Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Metionina

11 Grupos R aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano

12 Grupos R polares mas não carregados
Serina Treonina Cisteína Prolina Asparagina Glutamina

13 Grupos R carregados positivamente
Lisina Arginina Histidina

14 Grupos R carregados negativamente
Aspartato Glutamato

15 Cisteína Cistina Cisteína

16 Aminoácidos Especiais
-carboxiglutamato (protrombina) 4-hidroxiprolina (colágeno) 5-hidroxilisina (colágeno) 6-N-metilisina (miosina) Desmosina (elastina) selenocisteína

17 Aminoácidos Especiais
Ornitina Citrulina Encontrados no ciclo da uréia

18 Forma não iônica Forma Zwitterion

19 glicina A figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina. As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico. As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.

20 Reação de condensação ligação peptídica

21 Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu Extremidade (ou ponta) amino-terminal Extremidade carboxila-terminal

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24 Peptídeos: Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa); Glucagon: 29 aa

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28 Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

29 Estrutura primária Estrutura secundária
Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.

30 Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária
Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.

31 Estrutura quaternária
Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.

32 -hélice

33 -hélice

34 Conformação  antiparalela Pontes de hidrogênio

35 paralela

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38 Albumina sérica humama: 585 resíduos de aa em uma única cadeia

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40 Subunidade  da hemoglobina
Grupo heme Subunidade  da hemoglobina mioglobina

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42 Colágeno Qual a sua função?
Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína? Como está organizada a sua estrutura secundária? E a terciária e quaternária? Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?

43 Colágeno Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso. aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda. Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.

44 Estrutura secundária  - hélice

45 Cadeia alfa () Cadeia alfa ()

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