A apresentação está carregando. Por favor, espere

A apresentação está carregando. Por favor, espere

Proteínas 1 Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas aminoácido É o esqueleto covalente.

Apresentações semelhantes


Apresentação em tema: "Proteínas 1 Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas aminoácido É o esqueleto covalente."— Transcrição da apresentação:

1 Proteínas 1 Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas aminoácido É o esqueleto covalente (fio do colar), formado pela seqüência dos átomos (-N--C -C)n na proteína. Para entender a estrutura 3D das proteínas, vamos dissecá-la em níveis organizacionais para facilitar o estudo: Estrutura quaternária: Associação de mais de uma cadeia polipeptídica No modelo, um tetrâmero composto de 4 cadeias polipeptídicas x 4 Estrutura terciária: Enovelamento de uma cadeia polipeptídica como um todo. Ocorrem ligações entre os átomos dos radicais R de todos os aminoácidos da molécula Estrutura secundária: Enovelamento de partes da cadeia polipeptídica Formada somente pelos átomos da ligação peptídica, através de pontes de H. Ex: alfa-hélices e folhas beta.

2 Tipos de Proteínas 2 Dentro das estruturas mais complexas podem-se, ainda, apontar dois tipos protéicos diferentes: Proteínas Globulares – cadeias polipeptídicas organizadas de forma esférica ou globular como mostra a figura (b) Proteínas Fibrosas – cadeias polipeptídicas organizadas segundo longas lâminas como mostra a figura (a) (a) (b)

3 3 As proteínas fibrosas apresentam propriedades que conferem resistência mecânica, flexibilidade e suporte às estruturas nas quais são encontradas desempenhando um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Essas proteínas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes, consistindo tipicamente um único tipo de estrutura secundária, além de serem insolúveis em água, devido à elevada ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos tanto na parte externa como interna da proteína. Tipos Principais: -Queratina; Colagéno. Proteínas Fibrosas

4 4 Nas -queratinas duas ou três cadeias de a-hélice associam-se lateralmente formado cabos helicoidais (enrolamento) que reunidos formam fibras. Este enrolamento amplifica a força e resistência de toda a estrutura. As - queratinas são os componentes principais da epiderme dos vertebrados como cabelo, unhas, pêlos, bicos, penas, cascos entre outros. Nestas proteínas é freqüente a formação de pontes de dissulfeto entre resíduos de cisteínas das cadeias polipeptídicas conferindo grande resistência às fibras. Nas -queratinas, as fibras são formadas por empilhamento de folhas pregueadas, como acontece na seda e nas teias produzidas por insetos e baratas. Não estica, uma vez que a conformação já está estendida ao máximo e apresenta flexibilidade pois as várias camadas estão unidas por numerosas interações de fraca intensidade. -Queratina e -Queratina

5 5 Um dos aminoácidos presentes na queratina é a cisteína, responsável pelas ligações cisteínicas. A cisteína, R-SH, pode interagir com outra cisteína da mesma cadeia polipetídica, e formar uma ligação covalente, R-S-S-R. Estas ligações são responsáveis pelas "ondas" que aparecem em nossos cabelos. A possibilidade da interconversão entre as formas oxidadas (R-S- S-R) e reduzidas (R-SH) da cisteína é que permite ao cabelereiro "moldar" o seu cabelo, ou seja, alisar um cabelo crespo, ou fazer "cachos" e "ondas" em um cabelo liso. A primeira etapa consiste na redução de todos os grupos R-S-S-R. Isto se faz, geralmente, com a aplicação do ácido tioglicólico (também conhecido como ácido 2-mercaptoacético) em uma solução de amônia (pH 9). A segunda etapa consite em imprimir no cabelo a forma desejada: lisa ou ondulada. Após se lavar toda a solução de ácido tioglicólico e se enrolar ou esticar o cabelo, o cabelereiro, então, oxida os grupos RSH para RSSR, com a aplicação de um agente oxidante, tal como o peróxido de hidrogênio (H 2 O 2, água oxigenada) ou borato de sódio (NaBrO 3 ) (os cabelereiros se referem a esta solução como "neutralizante").

6 6 Colágeno O colágeno é a molécula mais abundante dos vertebrados, suas fibras são responsáveis pelsa funções mecânicas e de sustentação do tecido conjuntivo, que se distribui por cartilagens, tendões, matriz óssea e a pele e ainda mantém a estrutura e a elasticidade do sistema vascular e de todos os órgãos. O colágeno é também uma estrutura helicoidal, que consiste em 3 cadeias polipeptídicas, entrelaçadas entre si em tripla hélice. A possibilidade de se entrelaçar as cadeias de várias formas distintas, justifica os diversos graus de força e de resistência. As moléculas de colágeno em tripla hélice são, também, denominadas de moléculas tropocolágenicas e são estabilizadas por ligações covalentes. A sequência de aminoácidos no colágeno consiste na repetição das seguintes unidades tripeptídicas: aminoácido glicina; prolina e hidroxiprolina o qual é um aminoácido derivado da prolina. O número de ligações o covalentes do colágeno varia conforme atividade fisiológica do tecido considerado e aumenta com a idade do animal ( o que explica a maior rigidez da carne de animais mais velhos).

7 7 Escorbuto Manisfetações Hemorrágicas Interrupção dos crescimentos dos ossos Gengivite Queda dos dentes Dores nas articulações Feridas que não cicatrizam Anemia Morte No colágeno é freqüente a hidroxilação da cadeia lateral de prolina. A reação enzimática que produz esta modificação requer a presença de ácido ascórbico (vitamina C). A deficiência de ácido ascórbico na dieta causa escorbuto. As manifestações clinicas desta doença correlacionam – se com a síntese de moléculas de colágeno menos.

8 8

9 9 Proteínas Globulares As proteínas globulares apresentam uma ou mais cadeias polipeptídicas organizadas em uma forma final aproximadamente esférica. Esta organização ocorre porque estruturas em hélice e de folha beta pregueada podem organizar-se de formar a unir as extremidades das seqüências uma das outras em três dimensões. São geralmente solúveis em água e desempenham várias funções biológicas. Exemplos de proteínas globulares: Enzimas (toda enzima é uma proteína, as enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas ) Albuminas (proteína mais abundante do sangue e esta correlacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma. Hemoglobina (transportador de oxigênio das hemácias)

10 10 Anemia Falciforme As moléculas de hemoglobina quando desoxigenadas, agregam-se devido a ligações hidrofóbicas envolvendo os radicais apolares da valina. Os agregados formam um precipitado fibroso que distorce a hemácias, que adquirem forma foice. Estas células deformadas obstruem os capilares, impedindo a oxigenação adequada dos tecidos ocasionando anemia grave.

11 11 Desnaturação de Proteínas A desnaturação da proteína pode ser provocada, experimentalmente, por vários tipos de tratamentos, onde a conformação nativa da mesma é destruída devido à quebra de ligações não-covalentes, ou seja, as ligações peptídicas são mantidas e o resultado é uma cadeia polipeptídica distendida. Retiradas as condições desnaturantes, muitas proteínas podem reassumir sua conformação e estes processo chama-se renaturação.

12 12 Desnaturação de Proteínas A água forma uma caixa que mantém a proteína dobrada. Isso ocorre porque as pontes de hidrogênio mantêm as moléculas de águas juntas. A água repele as cadeias laterais de aminoácidos apolares, forçando-os para o interior da proteína. As cadeias laterais polares interagem com a água, permanecendo na parte externa da proteína. A desnaturação pode ser irreversível, algumas proteínas, quando desnaturadas, tornam-se insolúveis. Exemplo: caseína do leite quando acidificada por crescimento bacteriano se torna insolúvel.


Carregar ppt "Proteínas 1 Estrutura primária: é a sequência dos aminoácidos na cadeia polipeptídica; mantida por ligações peptídicas aminoácido É o esqueleto covalente."

Apresentações semelhantes


Anúncios Google