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PROTEÍNAS: ESTRUTURA

Os aminoácidos

ENZIMAS Quase todas são proteínas. Atuam aumentando a velocidade das reações químicas.  Algumas enzimas requerem componentes químicos adicionais (grupo prostético) para funcionarem.

Glicose + ATP → Glicose-6-P + ADP

Muitas coenzimas apresentam na sua estrutura um componente que não pode ser sintetizado pelo organismo. O precursor deve então ser obtido através da dieta = vitaminas

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS Aceleram reações sem serem consumidas; Necessárias em pequenas concentrações; Específicas; Plausíveis de serem desnaturadas (proteínas); REGULADAS.

Fatores que afetam a velocidade enzimática pH Temperatura Concentração de substratos Concentração de cofatores Presença de Inibidores e/ou ativadores Modificações químicas: fosforilações, adenilações, etc Concentração de enzima

CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO E + S  ES → E + P

E + S  ES → E + P

CONCENTRAÇÃO DE ENZIMA

pH

TEMPERATURA - quimiotripsina de porco - enzima isolada de um camarão do Alaska - enzima isolada de uma bactéria de fontes termais

IMPORTÂNCIA DAS ENZIMAS Indústria de alimentos  fermentação, inativação enzimática; Medicina  marcadores em exames Ausência = intolerância à lactose

ENZIMAS E DIAGNÓSTICO DE DOENÇAS

ENZIMAS  Atuam aumentando a velocidade das reações químicas.  Quase todas são proteínas Algumas enzimas requerem componentes químicos adicionais (grupo prostético) para funcionarem. Podem ser reguladas: inibidores - ativadores

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA Irreversíveis Inib. Competitiva Inibidores Inib. Acompetitiva Inib. Não Competitiva Inib. Mista

INIBIÇÃO REVERSÍVEL

ENZIMAS ALOSTÉRICAS Aspartato + carbamil-fosfato N-carbamil aspartato Ex: Aspartato Transcarbamilase (AtCase) -síntese de piridinas Citidina trifosfato 

Enzima Homotrópica Efeito moduladores

Ativação Proteolítica

Modificação Covalente Reversível