Peptídeos e Proteínas Prof. Rodrigo Volcan Almeida DBq – IQ – UFRJ.

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1 Peptídeos e Proteínas Prof. Rodrigo Volcan Almeida DBq – IQ – UFRJ

2 Ligação peptídica água Amino terminal (N-terminal) Carboxi terminal (C-terminal) Processo controlado por enzimas

3 Ligação peptídica - Tradução

4 Ligação peptídica - Ressonância

5 2 aminoácidos  dipeptídeos 3 aminoácidos  tripeptídeos 4 aminoácidos  tetrapeptídeos + de 10 aminoácidos  polipeptídeos Formados pela união de aminoácidos: Peptídeos

6 Componentes dos peptídeos Esqueleto peptídico - formada pela união dos aminoácidos - presença da ligação peptídica Grupamento: N-terminal (NH 3 + livre) C- terminal (COO - livre) Resíduos de aminoácidos Cadeia lateral - ligada ao esqueleto peptídico - são responsáveis pelas propriedades dos peptídeos O

7 Esqueleto peptídico N-terminal C-terminal Componentes dos peptídeos

8 Alanina Nomenclatura dos peptídeos ALANIL GLUTAMIL LISINA + H 3 N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO - + H 3 N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO - _ CH 3 COOH COOH (CH 2 ) 2 NH 2 NH 2 (CH 2 ) 4 GlutamatoLisina

9  H 3 N- C - H COO - R O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades das cadeias laterais.

10 Peptídeos com atividade biológica

11 Glutationa  captura agentes oxidantes Vasopressina  Hormônio antidiurético Oxitocina  hormônio que atua no sistema reprodutor feminino Encefalinas  analgésicos naturais

12 Oxidação e redução da glutationa

13 Mecanismos contra toxicidade do oxigênio

14 Peptídeos de importância biológica Vasopressina Ocitocina Cys Phe Arg Cys Ile Leu

15 Peptídeos de importância biológica

16 Vasopressina –Hormônio antidiurético –Receptores V1 - leito vascular - vasoconstritor –Receptores V2- túbulos renais – antidiurético Oxitocina –hormônio que atua no sistema reprodutor feminino –Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da musculatura uterina no fim da gestação –Desempenha um papel durante a lactação

17 Regulação da lactação PP AP Hypothalamus  O processo de sucção inicia um impulso nervoso que estimula a produção de oxitocina no hipotálamo e a sua liberação pela pituitária posterior  e  A percepção e o som do bebê no momento da amamentação também causa a liberação de oxitocina.  A oxitocina causa a contração das células mioepiteliais da glândula mamária promovendo a saída do leite  A prolactina liberada pela pituitária anterior estimula a síntese do leite

18 Proteínas Propriedades Gerais Profª Drª Ângela de Mattos Dutra

19 Propriedades Gerais Caráter anfótero Ponto isoelétrico (pI) Característica de eletrólitos Solubilidade

20 Caráter anfótero Devido à presença de grupamentos ionizáveis: NH 3 + e COO - nas extremidades terminais e nos radicais dos resíduos de aminoácidos da proteína. A proteína pode apresentar caráter básico ou ácido; dependendo do pH do meio.

21 Característica de eletrólito A existência de grupos ionizáveis garante a presença de cargas positivas e negativas na molécula da proteína.

22 Ponto isoelétrico É o pH no qual a proteína apresenta igualdade de cargas positivas e negativas. É no ponto isoelétrico que a proteína apresenta-se com menor solubilidade.

23 Solubilidade Fatores intrínsecos Fatores extrínsecos

24 Solubilidade- fator intrínseco Depende da quantidade de ligações de H que os seus grupos polares podem formar com a água  hidrofílica  solubilidade  hidrofóbica  solubilidade

25 Solubilidade - fatores extrínsecos 1. pH do meio: Quanto mais próximo do pI menor a solubilidade Diminuem as forças repulsivas entre as moléculas das proteínas Agregados Precipitam

26 Solubilidade - fatores extrínsecos 2. Concentração de eletrólitos no meio  [sal]  competição entre íons salinos e cargas das proteínas pela água  [sal]  interação íons salinos e cargas das proteínas Aumenta a solubilidade (SALTING IN) Diminui a solubilidade (SALTING OUT)

27 Salting in protein solubility

28 Salting out protein solubility

29 Solubilidade - fatores extrínsecos 2. Solventes orgânicos protein solubility

30 Imobilização de enzimas

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34 Proteínas Classificação e modificações pós-traducionais Profª Drª Ângela de Mattos Dutra

35 Proteínas Classificação - de acordo com a conformação - globulares - fibrosas - de acordo com os produtos de hidrólise - simples - conjugadas Modificações pós-traducionais

36 Classificação das proteínas De acordo com a conformação da molécula → Globulares → Fibrosas

37 Proteínas Globulares Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papéis funcionais: - catalisadores (enzimas) - reguladores da expressão gênica - proteínas de transporte Hemoglobina

38 Proteínas Fibrosas Forma de fibra (cilíndrica) Baixa solubilidade em água Funções principalmente estruturais - colágeno - queratinas - miosina

39 De acordo com os produtos de hidrólise: Simples Conjugadas Classificação das proteínas – Formadas somente por aminoácidos – Possuem em sua estrutura aminoácidos e compostos de origem não protéica: Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

40 Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL) –secretada pelo fígado –maior proteína do plasma humano –corresponde a 60 % da proteína plasmática –função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides Proteínas Simples

41 Globulinas - função de transporte: - de corticoesteróides- cortisol e progesterona - de hormônios sexuais- testosterona e estradiol - de tiroxina- hormônio da tireóide - de vitamina D

42 Proteínas Simples Queratinas Proteínas insolúveis Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas Agente redutor

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49 Proteínas Simples Histonas Proteínas ricas em aminoácidos básicos Carregadas positivamente Formam ligações iônicas com o DNA negativamente carregado

50 Proteínas Conjugadas Porção protéica APOPROTEÍNA Composto não protéico HOLOPROTEÍNA Grupamento prostético

51 Proteínas Conjugadas Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

52 Glicoproteínas: Proteínas que possuem como grupo prostético glicídios ligados covalentemente Oses Cadeias de glicídios lineares ou ramificadas Proteínas Conjugadas

53 Exemplos de glicoproteínas Imunoglobulinas ou anticorpos produzidas pelos linfócitos B efetivas contra infecções bacterianas e em algumas fases das infecções virais 4% de glicídios glicídios

54 Proteínas Conjugadas Fosfoproteínas: Proteínas que contêm fosfato Resíduo de serina, treonina ou tirosina

55 Proteínas Conjugadas Lipoproteínas: Proteínas cujo grupo prostético é lipídico

56 Proteínas Conjugadas Metaloproteínas: Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado diretamente aos aminoácidos Anidrase carbônica

57 Proteínas Conjugadas Cromoproteínas: Proteínas cujo grupo prostético contém um metal ligado a componentes do grupo prostético. HEME

58 Proteínas Conjugadas Cromoproteínas: Mioglobina - armazenamento de oxigênio HEME

59 Modificações pós-traducionais

60 Alterações moleculares na estrutura das proteínas  Redução no tamanho da proteína  Alterações por modificação covalente Fosforilação Hidroxilação Glicosilação

61  Redução no tamanho da proteína Modificações pós-traducionais Pró-insulina Insulina

62 Modificações pós-traducionais  Redução no tamanho da proteína Pepsinogênio H + Pepsina

63  Alterações por modificação covalente Fosforilação - ligação de grupamentos fosfato a resíduos de serina, treonina ou tirosina Resíduo de serina, treonina ou tirosina

64  Alterações por modificação covalente Hidroxilação: ocorre em resíduos de prolina ou lisina

65 Modificações pós-traducionais