A apresentação está carregando. Por favor, espere

A apresentação está carregando. Por favor, espere

1 Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Bauru, 15 de setembro de 2008. Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Introdução.

Apresentações semelhantes


Apresentação em tema: "1 Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Bauru, 15 de setembro de 2008. Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Introdução."— Transcrição da apresentação:

1 1 Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Bauru, 15 de setembro de Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Introdução a Bioquímica: Biomoléculas Julio Zukerman Schpector LaCrEMM – DQ – UFSCar

2 Estrutura Primaria até Quaternária primária secundária folha folha hélice hélice terciária

3 Interações e Estrutura Terciária Entre as interações a serem consideradas temos as estruturas específicas que resultam de interações de longo alcance interações de longo alcance: interações eletrostáticas ligações de hidrogênio (O H, N H, S H) interações hidrofóbicas Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

4 Interações e Estrutura Terciária Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

5 I. Interações iônicas (exterior) Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, Formadas entre duas cadeias laterais de aminoácidos carregados: negativos negativos (Glu, Asp); positivos positivos (Lys, Arg, His). São interações dependentes de pH (pKa). Lembrar que os pKs no interior de uma proteína podem ser diferentes daqueles do aminoácido livre.

6 II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior) Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, Aparecem entre as cadeias laterais, backbone, água; aminoácidos carregados Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos carregados: Glu, Asp, His, Lys, Arg; aminoácidos polares Aparecem com cadeias laterais dos aminoácidos polares: Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, [Tyr,Trp]

7 II. Ligações de hidrogênio (interior e exterior) Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, 2006.

8 Ligações de hidrogênio em estrutura terciária

9 III. Interações hidrofóbicas (interior) Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, não-polares Formam-se entre cadeias laterais de resíduos não-polares: Alifáticos: Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met Aromáticos: Phe,Trp, Tyr Formam-se clusters de cadeias laterais, mas não há o requerimento para uma orientação especifica como ocorre com a ligação de hidrogênio; O interior da proteína fica distante da água; São não-dependentes do pH.

10 IV. Ligações dissulfeto (intracadeias e intercadeias) Caracelli &Zukerman-Schpector,. Introdução à Biofísica Estrutural -EdUfSCar, São formadas entre os resíduos de cisteínas: SSSS Cys SH + HS Cys Cys S S Cys São catalisadas por enzimas especificas, e agente oxidantes; Restringem a flexibilidade da proteína.

11 presença ou não de um grupo prostético proteínas simples e proteínas conjugadas holoproteína = apoproteína + grupo prostético (grupo prostético ex: FAD, Fe, Grupo heme, etc) presença ou não de subunidades proteínas monoméricas e proteínas oligoméricas ex: 2 monômeros iguais – homodímero ex: 2 monômeros diferentes – heterodímero estrutura global proteínas fibrosas e proteínas globulares A Estrutura das Proteínas

12 1.A estrutura 3-D de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos. 2. A função de uma proteína depende de sua estrutura. uma estrutura única 3. Cada proteína tem uma estrutura única. QUIMOTRIPSINA – serino-protease

13 catalisa hidrólise de ligações peptídicas QUIMOTRIPSINA – serino-protease tríade catalítica

14 conformação específica As proteínas tem uma conformação específica, o arranjo espacial dos átomos. nativo As proteínas na sua conformação funcional e enovelada estão em seu estado nativo. Estado NativoEstado Nativo

15 1 seqüência × 2 enovelamentos Interconversion between two unrelated protein folds in the lymphotactin native state Tuinstra, Peterson, Kutlesa, Elgin, Kron & Volkman (2008)

16 Estrutura Terciária das Proteínas ligação dissulfeto ligação iônica ligação de hidrogênio esqueleto polipeptídico interações de van der Waals e hidrofóbicas

17 Estrutura supersecundária - motivos Há padrões comuns no enovelamento das proteínas chamados de motivos. Os motivos são encontrados em várias proteínas de função diversa. Uma proteína pode conter vários motivos estruturais diferentes.

18 A estrutura de cada proteína é totalmente diferente ou há motivos comuns? padrões comuns Há padrões comuns de enovelamento da cadeia polipeptídica na maioria das proteínas. Exemplos: -hélice folhas- Estrutura supersecundária - motivosEstrutura supersecundária - motivos

19 Estrutura supersecundáriaEstrutura supersecundária combinações de elementos de estrutura secundária (hélices e fitas ) caracterizam classes de proteínas

20 Estrutura supersecundária SCOPEstrutura supersecundária SCOP SCOP SCOP (Structural Classification Of Proteins)

21 Estrutura supersecundária - Motivos

22 Estrutura supersecundária - motivos

23

24

25

26 Estrutura supersecundária somente α

27 Estrutura supersecundária somente β

28 Estrutura supersecundária α / β

29 Estrutura supersecundáriaEstrutura supersecundária α + β

30 Estrutura supersecundáriaEstrutura supersecundária

31 Domínios estruturais NADPH domíniopequeno domíniogrande

32 Estrutura terciária das proteínas H 2 O As proteínas se enovelam em estruturas globulares e excluem H 2 O de seu interior. Em geral: Aminoácidos não-polares no interior Val, Leu, Ile, Met, Phe Aminoácidos carregados na superfície Arg, Lys, His, Asp, Glu Aminoácidos polares não-carregados na superfície ou interior Ser, Thr, Asn, Gln, Tyr, Trp

33 Estrutura Quaternária de Proteínas Algumas proteínas formam agregados subunidades de 2 ou mais subunidades.

34 quaternária Estrutura Primaria até Quaternária primária secundária folha folha hélice hélice terciária

35 Estrutura Quaternária de Proteínas Razoes para múltiplas subunidades: 1.cooperatividade exemplo: Hb liga O 2 cooperativamente. 2. função catalítica exemplo: HMG-CoA reductase dímero 3. síntese exemplo: groEL chaperonina tem 14 subunidades (a proteína é muito grande para ser sintetizada sozinha.

36 Estrutura Quaternária de Proteínas

37 Estrutura Quaternária de ProteínasEstrutura Quaternária de Proteínas

38

39

40 Capsídeo de poliovirus (simetria icosahedral), 30 nm diâmetro Estrutura Quaternária de ProteínasEstrutura Quaternária de Proteínas

41 Tobacco mosaic virus (300 nm x 18 nm), simetria helicoidal Estrutura Quaternária de ProteínasEstrutura Quaternária de Proteínas

42 Diagramas - Motivos

43 helice Diagramas – Motivos/Topologia

44 MotivosMotivos

45 HairpinHairpin

46 Motivo: Helix-Loop-Helix (H-L-H)

47 Motivo EF-Hand H-L-H B/T- Figure 2.13

48 Motivo Chave-grega

49 Estruturas × PDB

50 total de estruturas 3D

51 Estruturas × PDB total de estruturas 3D – raio X

52 Estruturas × PDB total de estruturas 3D – NMR

53 Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica

54 Estruturas × PDB total de estruturas 3D –microscopia eletrônica 1dgi1gw7

55 Estruturas × PDB total CATH – topologias

56 Estruturas × PDB total CATH – superfamilias-topologia/ano

57 Estruturas × PDB total SCOP – enovelamentos

58 Estruturas × PDB total SCOP – superfamilias/ano


Carregar ppt "1 Ignez Caracelli BioMat – DF – UNESP/Bauru Bauru, 15 de setembro de 2008. Aula 6 Estruturas Secundária,Terciária e Quaternária de Proteínas Introdução."

Apresentações semelhantes


Anúncios Google