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Estrutura e Funções dos Aminoácidos IQB201 – Bioquímica Básica I Joab Trajano Silva Instituto de Química/UFRJ.

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1 Estrutura e Funções dos Aminoácidos IQB201 – Bioquímica Básica I Joab Trajano Silva Instituto de Química/UFRJ

2 Há uma grande diversidade de tipos de seres vivos, todos constituídos por células - a unidade morfo-funcional de todos os seres vivos. De acordo com sua complexidade estrutural, a célula pode ser classificada em: Procarionte – de constituição mais simples Eucarionte – de constituição mais complexa O sonho de toda célula é se tornar duas células François Jacob Para realizar este sonho, a célula deve ser capaz de: Extrair do meio ambiente matéria e energia Transformar esta matéria e energia em novos constituintes celulares Sentir o ambiente e responder de forma apropriada. Por exemplo: evitar produtos tóxicos, procurar fontes de nutrientes, fuga de predador, detectar presença de parceiro sexual, etc.

3 Para realizar estas tarefas, a célula deve se valer das características químicas dos compostos que compõem sua estrutura. Analisando a composição da célula, verificamos que ela é composta por quatro tipos principais de biomoléculas: Polissacarídeos Lipídeos Ácidos Nucléicos (DNA e RNA) Proteínas As proteínas são as moléculas mais versáteis: Funcionam como catalisadores Realizam a seleção de compostos que entram e saem da célula Produzem movimento Transportam vesículas e partículas dentro da célula Funcionam como sinalizadores (hormônios) Participam dos mecanismos de defesa celular

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5 A funcionalidade das proteínas é derivada de sua estrutura primária

6 As proteínas são polímeros de aminoácidos. Nos seres vivos, há 22 tipos de aminoácidos que são incorporados à estrutura primária das proteínas durante o processo de biossíntese protéica catalisada pelos ribossomas Os aminácidos possuem ligados ao carbono : Um grupamento carboxílico Um grupamento amino Um hidrogênio Um radical R Quando um átomo de carbono apresenta quatro substituintes diferentes ele apresenta assimetria. Portanto, exceto a glicina, cujo radical R é um hidrogênio, todos os outros aminoácidos são quirais.

7 Moléculas com carbonos assimétricos podem existir sob diferentes formas isoméricas (estereioisômeros) que apresentam diferentes configurações espaciais. Uma classe especial de estereoisômeros, chamadas de enantiômero, se caracteriza por formar imagens especulares não superponíveis umas as outras. Os dois enantiômeros de um composto possuem propriedades químicas idênticas, mas diferem na habilidade de desviar o plano da luz planopolarizada. Moléculas de carbono assimétrico são chamados de compostos quirais. O átomo assimétrico é denominado de átomo quiral ou centro quiral. As moléculas com centros assimétricos podem ser classificadas em: Dextrorotatória ou levorotatória (d ou l) – de acordo se elas desviam o plano da luz planopolarizada para direita ou para esquerda. Ou pela convenção de Fischer, baseado na configuração relative do gliceraldeído (D ou L) Ou pelo sistema Cahn-Ingold-Prelog (R ou S) Assimetria

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9 Classificação dos Compostos Quirais pela Capacidade de Desviar o Plano da Luz Polarizada (d ou l) Compostos quirais são opticamente ativos.

10 O Polarímetro mede o grau de rotação Óptica de um Composto A rotação observada ( ) T é a temperatura em °C é o comprimento de onda é a rotação medida em graus l é o caminho óptico em decímetros c é a concentração em gramas por mL Cada composto opticamente ativo tem uma rotação específica

11 Classificação dos Compostos Quirais pela Convenção de Fischer

12 Atribuição da Configuração pelo Sistema RS. A determinação da configuração da estrutura do aminoácido difere ligeiramente no sistema de nomenclatura RS. (a) A cada grupamento ligado a um carbono quiral é atribuída uma prioridade com base na massa atômica, 4 sendo a mais baixa prioridade. (b) A molécula é orientada com o grupamento de menor prioridade voltado para trás (oculto pelo carbono quiral), e um caminho é traçado a partir do grupamento de maior prioridade para o grupamento de menor prioridade; (c) a configuração do centro quiral é estabelecido: se a sequencia 1, 2, 3 é lida no sentido horário, a configuração é R. Se a sequencia 1, 2, 3 é lida no sentido antihorário, a configuração é S. A L-serina tem a configuração S. Como nem todos os aminoácidos possuem a mesma designação RS (L-cisteína tem a configuração R), o sistema DL é mais comumente usado na bioquímica. Classificação dos Compostos Quirais pelo Sistema Cahn-Ingold-Prelog (R S)

13 Discriminação dos Enanciômeros por Moléculas Biológicas

14 Cada enantiômero de um composto quiral reage diferentemente com a luz polarizada. No exemplo abaixo, a R-(-)-carvone possui um ângulo de rotação de -72°, enquanto que a S- (+)-carvona tem um ângulo de rotação de +72°. A R-(-)-carvona possui odor de menta, enquanto que a S-(+)-carvona possui odor de cominho.

15 A Configuração D e L dos Aminoácidos é Atribuída por Comparação com a Configuração do Gliceraldeído

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17 A convenção de Fischer não consegui nomear adequadamente compostos com mais de um centro quiral A treonina é um dos dois aminoácidos que possuem dois centros quirais. Ela pode existir em quatro possíveis estereoisômeros com as configurações (2S,3R), (2R,3S), (2S,3S) e (2R,3R). Contudo, a L-threonine corresponde a um único enanciômero, o ácido (2S,3R)-2-amino-3-hidroxibutanóico.

18 Atribuição da configuração de um aminoácido pela regra CORN. O hidrogênio do carbono alfa é projetado para frente do plano. Se os grupamentos CO – R – N são lidos no sentido horário, o aminoácido é um L-aminoácido. CO é o grupamento carboxílico, R é a cadeia lateral e N o grupamento amino.

19 L-Treonina (2S,3R) D-Treonina (2R,3S) L-allo-Treonina (2S,3S) D-allo-Treonina (2R,3R)

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21 Os aminoácidos diferem uns dos outros nos grupamentos laterais (radical R) ligados ao carbono Os grupamentos R dos aminoácidos podem ser classificados em: Não Polares Polares não carregados Polares carregados Polares carregados com características ácidas Polares carregados com carecaterísitca básicas Propriedades Gerais dos Aminoácidos

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24 Selenocisteína

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26 Pirrolisina

27 Cotraducional inserção de pirrolisina em resposta a um contexto dependente UAG codon. tRNA Pyl (anticodon CUA) pode ser primeiramente aminoacilado com lisina e modificado para gerar Pyl-tRNA Pyl, ou o Pyl-tRNA Pyl pode ser diretamente sintetizado por uma rota ainda desconhecida. Pyl-tRNA Pyl se liga ao fator de alongamento EF-Pyl. O complexo Pyl-tRNA Pyl :EF-Pyl se associa com a sequencia de inserção de pirrolisina (PYLIS) por meio de uma proteína ligadora de PYLIS (PBP), direcionando o Pyl-tRNA Pyl para o sítio A do ribossoma onde se liga a um códon UAG.

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