Bioquímica para Enfermagem Prof. Dr. Didier Salmon MSc. Daniel Lima

Apresentação em tema: "Bioquímica para Enfermagem Prof. Dr. Didier Salmon MSc. Daniel Lima"— Transcrição da apresentação:

1 Bioquímica para Enfermagem Prof. Dr. Didier Salmon MSc. Daniel Lima
Enzimas (Parte I) Bioquímica para Enfermagem Prof. Dr. Didier Salmon MSc. Daniel Lima

2 Vida e Energia Condições fundamentais da vida Autorreplicação
Catalisar reações químicas com eficiência e seletividade Enzimas C12H22O O H2O + 12CO2 (DG’º <<< 0) Na cozinha = reação não ocorre Adicionando Enzimas = ocorre em segundos Um ser vivo deve ser capaz de se multiplicar e para isso, catalisar reações químicas com eficiência Reações, mesmo que espontâneas, demoram muito para acontecer sem a presença de enzimas.

3 Papel central no metabolismo
Enzimas tem papel central no metabolismo humano, participando do controle rápido e fino das reações, permitindo o funcionamento desse complexo sistema.

4 Catalisadores Catalisadores aceleram a velocidade de uma reação química sem serem consumidos no processo. Como suas concentrações permanecem constantes eles são eficientes em pequenas quantidades Enzimas: catalisadores biológicos. Catalisam reações em condições compatíveis com a vida CO2 + H2O ↔ H2CO3 Não catalisada V = 1,3 x 10-1 (s-1) Catalisada pela Anidrase carbônica V = 7,7 x 10+6 (s-1) Mas o que são enzimas? São catalisadores biológicos! Diferentemente dos catalisadores químicos que precisam de condições extremas de pH ou temperatura, os catalisadores biológicos catalisam reações em pH e Temperatura compatíveis com a vida.

5 Aumentos de 5 a 17 ordens de grandeza na velocidade da reação
Aumentam a velocidade das reações de forma impressionante. Nuclease de estafilococos – catalisa a quebra preferencial de ácidos nucleicos fita simples – Aumento de 14 ordens de grandeza (100 bilhões de vezes) Anidrase carbônica - catalisa a conversão de H2O e CO2 em bicarbonato e prótons – Aumento de 6 ordens de grandeza (1 milhão de vezes)

6 Qual a natureza das enzimas?
James Sumner, em 1926, isolou e cristalizou a urease – Uma proteína Northrop e Kunitz cristalizaram a pepsina, a tripsina e outras enzimas digestivas, todas proteínas Todas as enzimas são proteínas? NÃO – RNAs catalíticos Qual a natureza química das enzimas? Proteínas, Lipídios, Carboidratos, Ácidos Nucleicos? James Sumner descobriu que a urease (hidrolise da ureia em dióxido de carbono e amonia) era uma proteína, ou seja, composta por aminoácidos que adquirem uma estrutura secundária e terciária. Ocasionalmente algumas proteínas se associam (Subunidades) adquirindo a estrutura quaternária.

7 Ribozimas RNAs catalíticos são conhecidos como ribozimas

8 Grupos Adicionais Algumas enzimas necessitam de grupos químicos adicionais Cofator: íons inorgânicos (Fe2+, Mg2+, Mn2+, Zn2+) ou Coenzima: molécula orgânica ou metalorgânica complexa (Vitaminas!) Grupo Prostético: se liga muito firmemente a enzima Enzima + cofatores = holoenzima Parte proteica = apoenzima Cafatores e Coenzimas são grupos químicos adicionais presentes no sítio catalítico e que são indispensáveis para a atividade da enzima.

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10 Folato (vitamina B9) – tetrahidrofolato – síntese de DNA
Folato (vitamina B9) – tetrahidrofolato – síntese de DNA. Deficiência leva a anemia megaloblástica. Hemácias grandes, não se dividem mais pois a duplicação do DNA está prejudicada.

11 Heme – Grupo Prostético
Grupo Prostético – Ligado de maneira forte a enzima – ligação covalente. Vocês já viram isso no módulo anterior, na estrutura da hemoglobina

12 Citocromo c Oxidase Agora falamos de enzimas. A citocromo c oxidase também possui um grupos prostéticos iguais ao da hemoglobina, o heme

13 Como as enzimas se estruturam?
Como as enzimas proteicas se estruturam? Os aminoácidos se unem através de ligações peptídicas (amídicas) A ligação peptídica

14 Como as enzimas se estruturam?
Quimiotripsina A sequência de aminoácidos acaba determinado a estrutura da proteína. Alfa-helices, folhas-B, voltas e alças. Numa enzima, existe uma porção especial na proteína conhecido por sítio ativo. É neste local que o substrato se liga a enzima através de ligações com aminoácidos específicos Sítio Ativo

15 Exemplo da ligação de um substrato proteico ao sítio ativo de uma enzima. Formação de pontes de hidrogênio e ligações eletrostáticas que favorecem a hidrólise do peptídeo.