PROTEÍNAS 2ª maior abundância nos seres vivos Diferentes funções

Apresentação em tema: "PROTEÍNAS 2ª maior abundância nos seres vivos Diferentes funções"— Transcrição da apresentação:

1 PROTEÍNAS 2ª maior abundância nos seres vivos Diferentes funções
Diferenças tipo de aminoácidos Número de aminoácidos Sequência dos aminoácidos Estrutura ± tipos Alimentação Essenciais Macromoléculas orgânicas Naturais Conjunto de PROTEÍNAS Polímeros Monômeros Aminoácidos 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas Imunoglobulinas 2= dipeptídeo 3= tripeptídeo 4 ou + = polipeptídeo  proteína Radical, diferencia os aminoácidos Ligação peptídica Fatores que influenciam sua atuação: Temperatura pH Concentração de susbtrato água União do C da carboxila do aminoácido 1 com N da amina do aminoácido 2, com liberação de uma molécula de água

2 PROTEÍNAS Proteína Função Ocorrência Colágeno Resistência
Cartilagem, ossos e tendões Actina e miosina Contração muscular Tecido muscular Albumina Viscosidade Plasma sanguíneo 5 grupos Estruturais Hormonais Nutritivas Enzimas Imunoglobulinas Construção Sustentação Impermabilização Controle/ regulação de atividades dos órgãos Ex: Pâncreas Insulina  Metabolismo do açúcar Fonte de aminoácidos  produção de proteínas Fonte de energia  1g de proteína = 4 calorias Substrato Enzima Lipídeos Lipase Proteína Protease Sacarose Sacarase Maltose maltase Catalisadoras de reações químicas Aceleração de reações específicas Substrato + ASE = nome da enzima Ação imunológica  Anticorpos  Defesa contra antígenos (agentes estranhos/ invasores) Passiva Imunização Ativa Naturalmente adquirida Artificialmente adquirida Naturalmente adquirida Artificialmente adquirida Placenta (mãe  Bebê) Leite materno Soro (Ex: soro anti-ofídico) Contato com antígeno Vacina

3

4

5 Estrutura das proteínas Primária
Secundária Terciária Quaternária Apenas ligações peptídicas Filamento linear Pontes de hidrogênio entre os aminoácidos da estrutura primária Dobramento da estrutura secundária Apenas estas formas apresentam função União de duas ou mais cadeias polipeptídicas

6 Desnaturação de proteínas
Processo ou reação química que causa deformações na forma final da proteína (terciária ou quaternária) impedindo-a de realizar suas funções. Principais agentes causadores: * pH * Temperatura desnaturação Ex: leite  queijos, iogurtes desnaturação Ex: clara do ovo  mudança de textura calor

7 ENZIMAS Aceleradores/ catalisadores de reações químicas
Podem ser utilizadas inúmeras vezes consecutivas BIOCATALISADORES OU ENZIMAS Especificidade Enzima => substrato Encaixe (chave-fechadura) E + S ↔ [ES] ↔ E + P Nomenclatura Substrato Enzima Lipídeos Lipase Proteína Protease Sacarose Sacarase Maltose maltase Inibidores de ação enzimática Substrato + ASE T: > T = > velocidade até ponto ótimo pH: > velocidade no ponto ótimo Substrato: > concentração = maior velocidade até ponto de saturação Caso específico  HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA Inativa Enzimas, metais ou outras moléculas, que ligadas à apoenzima, tornam o conjunto ativo Ativa

8 ÁCIDOS NUCLEICOS Maiores moléculas dos seres vivos
Controle dos processos vitais das células ÁCIDOS NUCLEICOS Código genético de cada ser vivo cloroplasto Núcleo e alguns organóides membranosos mitocôndria Nucleotídeos Fosfato + pentose + base nitrogenada DNA RNA Unidos por ligação química entre pentose e fosfato Ácido desoxirribonucleioco Ácido ribonucleioco Polinucleotídeo