Desnaturação 4ª Parte

Desnaturação É o mais estável com a energia livre mais baixa possível Estrutura nativa de uma proteína: resultado líquido de várias interações atrativas e repulsivas que emanam forças intramoleculares variadas Interação de vários grupos proteicos com a água como solvente circundante Também depende do ambiente da proteína É o mais estável com a energia livre mais baixa possível Estado nativo: Mudança no ambiente pH, força iônica, temperatura, composição de solvente. * Forçará a molécula a assumir uma nova estrutura de equilíbrio Desnaturação

Desnaturação “Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária, terciária ou quartenária) sem rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária” Desnaturação protéica As estruturas são mantidas por interações fracas e por isso são facilmente quebradas quando expostas a calor, ácidos, sais ou álcool. À perda da estrutura tridimensional chama-se desnaturação.

Mais sobre desnaturação protéica A estrutura nativa de uma proteína é uma entidade bem definida, com coordenadas estruturais para cada um dos átomos da molécula, o mesmo não ocorre com a estrutura desnaturada A desnaturação é um fenômeno no qual o estado inicial bem definido de uma proteína formada sob condições fisiológicas é transformado em uma estrutura final mal definida sob condições não fisiológicas, usando-se um agente desnaturante. Não envolve nenhuma mudança química na proteína. Aspectos negativos Perdas de algumas propriedades Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua atividade após desnaturação. Proteínas alimentares Perda de solubilidade e de algumas propriedades funcionais

Aspectos positivos : Processamento de alimentos Proteínas de leguminosas Desnaturação térmica melhora a digestão das proteínas, o que resulta da inativação de inibidores de tripsina (enzima que age na proteínas).

Reversível ou irreversível: Depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante Desnaturação pelo calor: irreversível Desnaturação por ureia: comumente reversível

Agentes de desnaturação Físicos: temperatura, pressão hidrostática, cisalhamento Químicos: Alterações de pH, solventes orgânicos, solutos orgânicos

Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C . Pressão hidrostática Desnaturação induzida pela pressão pode ocorrer a 250C . A maioria da proteínas sofre desnaturação induzida a pressão no intervalo de 1 -12 kbar. A desnaturação de proteínas induzida pela pressão ocorre porque as proteínas são flexíveis e compressíveis .

agitação, amassamento, batimento etc. Cisalhamento mecânico agitação, amassamento, batimento etc. causa a desnaturação de proteínas Muitas proteínas desnaturam-se e precipitam-se quando agitadas ocorre devido a incorporação de bolhas de ar e da adsorção de moléculas de proteínas na interface ar-líquido Etc

Agentes Químicos Envolve o rompimento ou formação de ligações covalentes e é geralmente irreversível; Reações mais usuais são as de oxidação que agem sobre os grupos –SH e S-S pH As proteínas são mais estáveis a desnaturação em seus pontos isoelétricos Energia repulsiva eletrostática líquida é pequena – proteína é estável em pH neutro Em valores de pH extremos: - forte repulsão eletrostática intramolecular resulta em expansão e desdobramento Solventes Orgânicos Força iônica – alteram a constante dielétrica e portanto, as forças eletrostática Substâncias que rompem pontes de hidrogênio estruturais – Solventes apolares penetram nas regiões hidrofóbicas, rompendo estas interações – Desnaturação . Aditivos de baixo peso molecular Solutos de baixo peso molecular afetam a estabilidade proteica em soluções aquosas: uréia, detergentes, açúcares e sais neutros # Efeitos estabilizadores e desestabilizadores de aditivos está relacionado a suas interações preferenciais com a fase aquosa e a superfície proteica.

Efeitos da desnaturação: Redução da solubilidade (aumento da exposição de resíduos hidrofóbicos); Mudança na capacidade de se ligar com a água; Perda da atividade biológica (enzimática ou imunológica); Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases (exposição das ligações peptídicas) ; Aumento da viscosidade (redução da solubilidade)

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