Componentes Químicos da Célula Profa.Dra Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira-Depto de Biologia Prof.Tiago Lucena Programa de pós Graduação em Biologia Animal-IBILCE/UNESP

Componentes Químicos da Célula: Composto Porcentagem Água 75 a 85% Íons inorgânicos 1% Carboidratos Lípideos 2 a 3% Proteínas 7 a 10% Ácidos nucléicos

Classificação dos Compostos Químicos: Orgânicos: contém ao menos uma molécula de carbono e uma de hidrogênio em sua composição Ex.: Proteínas, carboidratos, etc... Inorgânicos: São compostos formados em geral por moléculas (compostos iônicos) pequenas, em que podem ou não conter carbono em sua composição. Ex.: H2O, CO2 HCN, NaCl, etc...

Íons Os íons são partículas carregadas (+ ou -), onde o nº de e- não é mesmo que o nº de p+. Cátions: derivados de átomos que perderam e-, carga (+). Ex: Na+, o át. de Na perdeu 1 e- Íons Ânions: derivados de átomos que ganharam e-, carga (-). Ex.:Cl-, o át. De Cl ganhou 1 e-

Íons importantes Na+: importante para transmissão do impulso nervoso. Ca+2: contração muscular e processo de cicatrização. Mg+2: presente na clorofila. Fe+2: hemoglobina. Fe-: importante p/a manutenção dos ossos e dos dentes.

ÁGUA componente mais abundante na superfície terrestre vida originou-se, evoluiu e desenvolveu-se nos oceanos estruturas e funções celulares: adaptadas as propriedades físico-químicas da água não é solvente universal !!!! solubiliza grande número de substâncias H2O: quimicamente estável, mas com propriedades incomuns que fazem dela um bom solvente.

DIPOLO ELÉTRICO NÃO-CARREGADO PROPRIEDADES DA ÁGUA Molécula de H2O: ESTRUTURA O H O H Molécula de H2O: é polar DIPOLO ELÉTRICO NÃO-CARREGADO O: átomo muito eletronegativo H: átomo pouco eletronegativo Eletronegatividade: afinidade por elétrons

PONTES DE HIDROGÊNIO O H Definição: ligação não-covalente que se forma entre dois átomos eletronegativos (O ou N) onde um deles está ligado covalentemente a um átomo de H (doador). O H doador aceptor Ligação covalente Ponte de hidrogênio N ou O São ligações fracas que podem ser rompidas e refeitas facilmente → grande importância biológica

PONTES DE HIDROGÊNIO H O Pontes de hidrogênio entre moléculas de água dão força coesiva que faz a água líquida à temperatura ambiente e sólida à baixas temperaturas. O H d- d+

PONTES DE HIDROGÊNIO O H H2O no estado sólido (gelo): 4 ptes H/H2O Cada molécula de H2O pode fazer no máximo 4 pontes de H com outras moléculas de H2O ao mesmo tempo O H H2O no estado sólido (gelo): 4 ptes H/H2O H2O no estado líquido: 3,4 ptes H/H2O H2O no estado gasoso: 1-2 ptes H/H2O

Importância Biológica das Ligações Fracas Permitem à cél. montar, alternar e desmontar estruturas supramoleculares. Ex.: Atuação enzimática, formação dos microtúbulos. Aumentar a versatilidade e eficiência funcional s/ grandes gastos de energia. Obs.: Se as ligações fossem apenas estáveis e de alto valor energético a atividade celular seria impossível.

SOLUBILIDADE EM H2O H2O: pode realizar com outras substâncias pontes de hidrogênio e interação eletrostática Dissolver = “envolver” uma substância com moléculas de água SEMELHANTE DISSOLVE SEMELHANTE substância podem ser classificadas em: hidrofílicas: solúveis em água hidrofóbicas: insolúveis em água anfifílicas ou anfipáticas: a substância apresenta parte da molécula hidrofóbica e parte hidrofílica

SUBSTÂNCIAS HIDROFÍLICAS substância polares: formam pontes de hidrogênio com a H2O. Exemplos: açúcar, acetona, álcool GLICOSE

SUBSTÂNCIAS HIDROFÓBICAS substância apolares: não interagem com a H2O, não sendo, portanto, dissolvidas. Os hidrocarbonetos (composto de C e H somente) são altamente apolares. Exemplos: gasolina, petróleo, óleo diesel, etc.

SUBSTÂNCIAS ANFIFÍLICAS parte da molécula é hidrofóbica e outra parte é hidrofílica. Exemplos: ácido graxo, detergente, sabão, etc. Cauda apolar Cabeça polar REPRESENTAÇÃO

COMPORTAMENTO DE ANFIFÍLICOS EM H2O AGITAÇÃO MICELA: monocamada de anfifílico AGITAÇÃO INTENSA VESÍCULA: dupla camada de anfifílico com água no interior

EMULSIFICAÇÃO “SOLUBILIZAÇÃO” de gorduras pela formação de uma micela DETERGENTE O H O H

Macromoléculas Orgânicas Unidades repetidas Monômeros Macromoléculas ou polímeros Unem-se por ligações covalentes Polímeros formados por monômeros semelhantes . Homopolímeros Polímeros formados por monômeros diferentes . Heteropolímeros

Macromoléculas Orgânicas grupamentos polares ou hidrofílicos Grupamentos químicos Polímeros grupamentos apolares ou hidrofóbicos Moléculas com alto teor de grupamentos polares Carboidratos, DNA, RNA e proteínas Moléculas com baixo teor de grupamentos polares Gorduras, parafinas e óleos Detergentes, algumas proteínas e fosfolipídeos Moléculas Anfipáticas

PROTEÍNAS “Protelos”: palavra grega que significa principal.

PROTEÍNAS: FUNÇÃO estrutural, regulação e equilíbrio hídrico, tampões para o equilíbrio ácido-base, transporte, troca gasosa, coagulação sanguínea, defesa, movimento, enzimática, nutriente, receptora, hormonal, mediador químico.

PROTEÍNAS polímeros lineares de aminoácidos (20 tipos) aminoácido (aa): unidade básica das proteínas.

CLASSIFICAÇÃO PEPTÍDICA peptídeo: polímeros curtos de aminoácidos (aas) dipeptídeo: dois resíduos de aas tripeptídeo: três resíduos de aas oligopeptídeos: 12 a 20 resíduos de aas. polipeptídeos: mais de 20 resíduos de aas Proteínas: compostos formados por uma ou mais cadeias polipeptídicas

NÍVEIS ESTRUTURAIS PROTÉICOS A estrutura tridimensional das proteínas é bastante complexa FORMA PROTEÍNA → DETERMINA FUNÇÃO definida em vários níveis estruturais: estrutura primária estrutura secundária estrutura terciária estrutura quaternária

ESTRUTURA PRIMÁRIA é determinada geneticamente corresponde à seqüência de aas na cadeia polipeptídica é determinada geneticamente por convenção, a seqüência de aas é escrita da extremidade amino-terminal para a carboxi-terminal: NH3+-Ala-Gly-Ser-COO- NH3+-Ser-Gly-Ala-COO-

ESTRUTURA SECUNDÁRIA corresponde ao primeiro dobramento sofrido pela estrutura primária estruturas regulares tridimensionais são estabelecidas, e duas delas são particularmente estáveis: -hélice folha -pregueada manutenção da estrutura: pontes de hidrogênio entre o C=O e o N-H da ligação peptídica

-HÉLICE dobramento da cadeia em torno de um eixo mantida por pontes de hidrogênio entre uma unidade peptídica e a quarta subseqüente

FOLHA b-PREGUEADA conformação em “sanfona” interação lateral de segmentos de uma cadeia polipeptídica ou de segmentos de cadeias diferentes conformação em “sanfona”

FOLHA b-PREGUEADA

ESTRUTURA TERCIÁRIA Dobramento final da cadeia polipeptídica por interação entre regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida neste nível há participação das cadeias laterais dos aas na manutenção da estrutura por 4 tipos de ligações: pontes de H pontes dissulfeto ligação iônica interação hidrofóbica

ESTRUTURA QUATERNÁRIA Associação de duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) para compor uma proteína funcional Mantida por ligações não-covalentes entre as subunidades Subunidades podem ser iguais ou diferentes entre si.

ESTRUTURA QUATERNÁRIA Hemoglobina: proteína tetramérica (duas subunidades a e duas, b)

“FOLDING” PROTÉICO CHAPERONINAS: Proteínas especializadas que auxiliam no enovelamento da cadeia polipeptídica Ribonuclease A (pâncreas bovino)

ALTERAÇÕES ESTRUTURAIS DAS PROTEÍNAS Podem ocorrer 3 tipos básicos de alterações protéicas: Desnaturação Renaturação Substituição de Aminoácidos

DESNATURAÇÃO PROTÉICA Dobramento original da proteína: estrutura nativa. Alterações físicas e/ou químicas do meio podem afetar a estrutura espacial, podendo acarretar perda de função. DESNATURAÇÃO = destruição da estrutura nativa perda dos níveis estruturais secundário, terciário e quaternário

DESNATURAÇÃO PROTÉICA Fatores que provocam a desnaturação: aquecimento extremos de pH adição de compostos capazes de formar pontes de H (ex. uréia) detergentes e sabões agentes redutores A desnaturação pode ser irreversível

SUBSTITUIÇÃO DE AAS Disponível em<http://pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pubmed&pubmedid=17404610>

CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA Quanto a Composição: Proteínas Simples: hidrólise libera apenas aas Proteínas Conjugadas: hidrólise libera aas mais um radical não peptídico, denominado GRUPO PROSTÉTICO. Ex: Metaloproteínas, hemeproteínas, Lipoproteínas, Glicoproteína, etc.

CLASSIFICAÇÃO PROTÉICA Numa aproximação global as proteínas podem ser classificadas de acordo com a forma e solubilidade em 3 classes: Proteínas globulares Proteínas fibrosas Proteínas de membrana

PROTEÍNAS GLOBULARES estrutura esférica, solúvel em água. desempenham funções dinâmicas na célula: enzimas, proteínas de transporte, de defesa, receptoras, etc.

PROTEÍNAS FIBROSAS estrutura linear relativamente simples e, geralmente, insolúveis em água. papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. Formadas pela associação de módulos repetitivos. Componente fundamental → cadeias longas com estrutura secundária regular:

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS mecanicamente duráveis e quimicamente pouco reativas principal componente da camada epidérmica (85%) cabelo, unha, chifres, cornos, lã, cascos, penas,fios de seda, etc.

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS a-queratinas: ocorrem nos mamíferos 2 ou 3 cadeias em a-hélice associam-se lateralmente, formando cabos helicoidais que, reunidos, formam fibrilas, e estas, fibras

PROTEÍNAS FIBROSAS: QUERATINAS e FIBROÍNA b-queratinas: produzidas por aves e répteis associação lateral de folhas b-pregueadas Fibroína: produzidas por insetos e aracnídeos fios de seda (contém sericina=proteína amorfa)

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO Ocorre em todos os animais pluricelulares Proteína extracelular organizada em fibras de grande força de tensão componente de tecidos conectivos (ossos, dentes, cartilagem, tendões, ligamentos, matriz fibrosa da pele, vasos sanguíneos) mamíferos: 30 cadeias polipeptídicas distintas organizadas em 16 tipos de colágeno

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO Composição de aas: 1/3: glicina 15-30%: prolina 15-30%: hidroxiprolina Hidroxiprolina confere estabilidade. O colágeno “empacotado” e rígido é uma estrutura em hélice tripla, o tropócolágeno.

PROTEÍNAS FIBROSAS: COLÁGENO Associação de móleculas de tropocolágeno formam as fibrilas que associadas, dão origem às fibras de colágeno. Ligações covalentes entre as fibrilas estabilizam a estrutura. altas temperaturas: desnaturação do colágeno (gelatina)

PROTEÍNAS DE MEMBRANA são encontradas em associação com os vários tipos de membrana das células.

Qual a importância das proteínas p/ a cél.? Estrutura das céls. e tecidos  Ex.:Queratina Reparos  Ex.: proteínas responsáveis pela coagulação Crescimento  Ex.:hormônios Defesa  Ex.:anticorpos Manutenção do organismo  Ex.: Insulina Biocatalizadores  Ex.: Enzimas Regulam milhares de reações químicas diferentes

Enzimas = Catalisadores biológicos Definição: catalisadores de reações químicas (aceleram as reações) altamente específicas. A grande maioria são proteínas (exceção: ribozima) Propriedades: Aceleram as reações Não são consumidos na reação Atuam em pequenas concentrações Não alteram o equilíbrio das reações Podem ter sua atividade regulada

Reações químicas não catalisadas - Teoria das colisões: para reagir, as moléculas em solução devem colidir com orientação apropriada e a colisão deve levá-las a adquirir uma energia que lhes permita atingir o estado de transição. - Energia de ativação: barreira energética que separa os reagentes dos produtos. Estado de transição Energia reação Estado basal

Reações químicas catalisadas (enzimas) E + S E S E + P Energia Caminho da Reação Energia de ativação sem enzima S P Energia de ativação com enzima

Enzimas nomenclatura e classificação SUBSTRATO + FUNÇÃO + ASE Ex.: superóxido dismutase, nitrato redutase, isocitrato desidrogenase, etc. Nomes comuns: pepsina, ptialina, papaína, etc Classificação: feita por uma comissão internacional (Enzyme comission)

Enzimas - Cofatores Moléculas orgânicas ou inorgânicas que condicionam a atividade das enzimas Porção protéica APOENZIMA Cofator HOLOENZIMA Ativador Coenzima Grupamento prostético

Enzimas - Cofatores Cofatores inorgânicos: íons metálicos. Exemplos: Magnésio Manganês Zinco - Cofatores orgânicos Maioria deriva de vitaminas hidrossolúveis Classificam-se em: transportadoras de hidrogênio transportadoras de grupos químicos

Enzimas Centro Catalítico / Sítio Ativo Região da molécula enzimática que participa da reação com o substrato Pode possuir componentes não protéicos: cofatores

Ligação ao Sítio Ativo ou sítio catalítico Enzimas Substratos Complexo ES (Enzima-Substrato) Ligação ao Sítio Ativo ou sítio catalítico Chave-fechadura Liberação do Produto + Enzima inalterada

Fatores que alteram a atividade de uma enzima Fatores decorrentes da natureza protéica das enzimas - pH - temperatura Fatores decorrentes da formação do complexo ES - concentração do substrato - concentração da enzima Presença de inibidores

Inibição Enzimática Inespecífica: Específica: Quanto ao tipo: inibidor  a atividade de todas as enzimas ex: agentes desnaturantes inibidor  a atividade de uma única enzima ou de um grupo restrito de enzimas irreversível reversível: Específica: competitiva não-competitiva

Inibição Enzimática Inibição Enzimática Irreversível inibidor combina-se com um grupo funcional (sítio ativo) da enzima inibidor se liga à enzima formando um complexo ESTÁVEL forma-se uma ligação COVALENTE entre o inibidor e a enzima

Inibição Enzimática Inibição Enzimática Reversível competitivos inibidor forma com a enzima um composto INSTÁVEL inibição NÃO envolve modificação COVALENTE Tipos de inibidores reversíveis competitivos não-competitivos

Inibição Competitiva Inibidor competitivo: Estrutura semelhante à do substrato Liga-se ao Sítio Ativo da Enzima EI

Inibição Não-Competitiva Inibido não-competitivo: NÃO se liga ao sítio ativo da enzima

Inibição Enzimática Não-Competitiva Inibidor não tem semelhança estrutural com o substrato NÃO se liga no sítio ativo da enzima Aumento da [substrato] não diminui a inibição

Mecanismos de Regulação da Atividade Enzimática Disponibilidade de substrato Enzimas alostéricas Modificação covalente Clivagem proteolítica de pró-enzimas Controle em nível gênico indução repressão

LIPÍDEOS Classe de moléculas bastante variada Baixa solubilidade em água, muitos são compostos anfifílicos Desempenham várias funções no organismo: Combustível celular Hormônios ou precursores hormonais Reserva de energia Componente estrutural das membranas biológicas Isolamento e proteção de órgãos vitaminas A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácidos graxos.

ÁCIDOS GRAXOS (AG) ácidos orgânicos com mais de 12 carbonos, cadeia alquil pode ser saturada ou insaturada Ácidos graxos saturados Não possuem duplas ligações Geralmente sólidos à temperatura ambiente; Gorduras de origem animal são geralmente ricas em AG saturados Ácidos graxos insaturados: Possuem uma ou mais duplas ligações, mono ou poliinsaturados; geralmente líquidos à temperatura ambiente; Os óleos de origem vegetal são ricos em AG insaturados;

TRIACILGLICEROL (TAG) lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com o glicerol. ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente diferentes entre si principal função: reserva de energia armazenados no tecido adiposo fornecem por grama aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos

(FOSFOLIPÍDEOS) Lipídios "Polares", são lipídios que contém fosfato na sua estrutura desempenham importante função na estrutura e função das membranas biológicas, por serem anfipáticos.

ESFINGOLIPÍDEOS Lipídios "Polares", fazem parte de estrutura de membrana ESFINGOMIELINAS: porção polar apresenta fosfato. Especialmente importante no tecido nervoso de animais superiores.

CEREBROSÍDEOS: ceramida (esfingosina + AG) liga-se a glicose ou galactose. GANGLIOSÍDEOS: apresentam na região polar oligossacarídeos ramificados ou não. Ex: tipagem sanguínea é dada por diferentes tipos de gangliosídeos na membrana do eritrócito.

CERAS Ceras são insolúveis em H2O têm ação impermeabilizante na superfície da pele de animais, nas folhas de plantas e nas penas de aves. Exemplos: cera de carnaúba: usada no polimento de carros, sapatos, pisos, isolante em chips, revestimento de comprimidos etc. lanolina: protege a lã. É rapidamente absorvida pela pele humana sendo por isso utilizada em cosméticos e produtos farmacêuticos.

ESTERÓIDES COLESTEROL lipídeos que não possuem AG em sua estrutura. Destes, o principal exemplo é o Colesterol. COLESTEROL esteróide importante na estrutura das membranas biológicas, atua como precursor na biossíntese dos esteróides biologicamente ativos, como os hormônios esteróides, os ácidos e sais biliares e a vitamina D.

CATABOLISMO DO COLESTEROL parte do colesterol do organismo é obtido pela dieta, mas a maior parte é sintetizada no fígado, intestino e outros tecidos. outros órgãos dependem do recebimento de colesterol pela corrente sanguínea. SÍNTESE DO COLESTEROL após penetrar na célula os ésteres de colesterol são hidrolisados (lipases específicas)  1/3 colesterol é catabolisado por ácidos biliares (emulsão de gorduras no intestino) CATABOLISMO DO COLESTEROL

TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE LIPÍDEOS NA DIETA Distribuição: Triglicerídeos: 90-95% do total de lipídeos Fosfolipídeos: 5-10% do total de lipídeos Colesterol: 1-2% do total de lipídeos Vitaminas lipossolúveis: <1% do total de lipídeos TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE lipídeos são hidrofóbicos, logo seu transporte pelo plasma depende de adaptação do sistema transporte é realizado por micelas denominadas lipoproteínas

TRANSPORTE DE LIPÍDEOS NO SANGUE lipoproteínas são constituídas por: uma monocamada externa : de proteína (apolipoproteína) de lipídeos polares (fosfolipídeos e colesterol não-esterificado), Cerne interno: TAG e colesterol esterificado Triacilglicerol + Colesterol esterificado Apolipoproteína Fosfolipídeo Colesterol livre

LIPOPROTEÍNAS A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a classificação das mesmas em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade eletroforética: Quilomicron Lipoproteína de muito baixa densidade (VLDL) Lipoproteína de densidade intermediária (IDL) Lipoproteína de baixa densidade (LDL) Lipoproteína de alta densidade (HDL)

LIPOPROTEÍNAS Quilomícron = É a lipoproteína menos densa, transportadora de triacilglicerol exógeno na corrente sanguínea. VLDL = "Lipoproteína de Densidade Muito Baixa", transporta triacilglicerol endógeno. IDL = "Lipoproteína de Densidade Intermediária", é formada na transformação de VLDL em LDL. LDL = "Lipoproteína de Densidade Baixa", é a principal transportadora de colesterol para os tecidos; seus níveis aumentados no sangue aumentam o risco de infarto agudo do miocárdio. HDL = "Lipoproteína de Densidade Alta"; atua retirando o colesterol da circulação. Seus níveis aumentados no sangue estão associados a uma diminuição do risco de infarto agudo do miocárdio.  

LDL = “colesterol ruim” HDL = “bom colesterol” LDL: transporta o colesterol para os tecidos e sua oxidação leva a produção da placa de ateroma HDL: tira o excesso de colesterol dos tecidos e leva de volta ao fígado. O colesterol é o mesmo em ambas lipoproteínas

Arteriosclerose 3 1 2 5 4

Função Biológica dos Lipídeos Combustível: reservas energéticas (gorduras e óleos) armazenados nos adipócitos. Estrutural: estão relacionados na formação de membranas. Isolantes: são excelentes isolantes  encontram-se nas gorduras neutras em tecidos subcutâneos e em torno de alguns tecidos (proteção térmica e mecânica). Funções Especiais: sinalização (hormonal), cofatores de reações enzimáticas (vitamina K) ou ubiquinona. O lipídeo retinal carotenóide por ser sensível à luz tem papel central no processo de visão.

Lipídeos Estruturais São moléculas anfipáticas longas (porções polares e apolares) – fosfolipídeos. Compõem: Membrana plasmática, envoltório nuclear e organelas membranosas.

Prostaglandinas São lipídeos importantes na comunicação celular, dando origem ao processo inflamatório, atuação similar a dos hormônios.

CARBOIDRATOS também chamados sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de carbono ou açúcares biomoléculas mais abundantes na natureza maior parte da ingestão calórica da maioria dos organismos fórmula geral é: [CH2O]n, daí o nome "carboidrato" ou "hidrato de carbono" Fonte de energia Reserva de energia Estrutural Matéria-prima para a biossíntese Informacional  glicocálix

MONOSSACARÍDEOS sólidos, cristalinos, incolores, solúveis em H2O, alguns têm sabor doce fórmula geral é: [CH2O]n, n≥3 cadeia não ramificada de átomos de C ligados entre si por ligações simples. Um dos C é ligado ao O por uma dupla ligação (carbonila), os outros C estão ligados a OH (hidroxila)

PENTOSES(5C): Ribose, Arabinose, Xilose Classificação dos monossacarídeos também pode ser baseada no número de carbonos de suas moléculas: TRIOSES (3C), TETROSES (4C), PENTOSES(5C): Ribose, Arabinose, Xilose HEXOSES (6C): Glicose, Galactose, Manose, Frutose etc

POLISSACARÍDEOS Macromoléculas formadas por centenas a milhares de unidades monossacarídicas ligadas entre si por ligações glicosídicas. Polissacarídeos importantes → formados pela polimerização da glicose: amido, glicogênio e celulose. AMIDO: polissacarídeo de reserva da célula vegetal Formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações AMILOSE AMILOPECTINA

GLICOGÊNIO: Polissacarídeo de reserva da célula animal (fígado – manutenção da glicemia; e músculos – fornecimento energia exercício intenso). semelhante ao amido, mas possui um número bem maior de ligações , o que confere um alto grau de ramificação à sua molécula Alto número de ramificações facilita a ação da enzima glicogênio fosforilase (do músculo e do fígado) liberando grandes quantidades de monossacarídeo rapidamente. LIGAÇÃO GLICOSÍDICA Digerida por a-amilases (enzimas que hidrolisam a ligação glicosídica) ptialina (ou amilase salivar): inicia a degradação dos carboidratos na boca dos mamíferos.

Substâncias de reserva glicogênio amido

CELULOSE: Carboidrato mais abundante na natureza. Função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular. Polímero de glicose, mas formado por ligações tipo Este tipo de ligação glicosídica confere à molécula uma estrutura espacial muito linear, que forma fibras insolúveis em água e não digeríveis pelo ser humano.

Obrigado lucenabio@hotmail.com

Ácidos Nucléicos Prof. Ms. Tadaiti Ozato Junior Profa. Dra. Maria Tercília Vilela de Azeredo Oliveira

Histórico Estrutura do DNA: determinada em 1953 pelos ingleses Watson e Crick (prêmio Nobel). Obs.: Britânica Rosalind Franklin teve participação na determinação da estrutura do DNA

Ácidos Nucleicos DNA: ácido desoxirribonucleico; RNA: Ácido ribonucleico DNA e RNA: principais moléculas informativas das células. DNA: única função de material genético. RNA - Diferentes tipos: RNAm: carrega informação do DNA aos ribossomos servindo como molde para a síntese proteica. RNAt e RNAr: envolvidos na síntese proteica. RNAs: podem catalisar várias reações químicas (ribozimas)

Dogma Central da Biologia DNA RNA Proteínas Transcrição Tradução Replicação

Dogma Central da Biologia

DNA e RNA Núcleo – eucariotos (maior parte) Cromatina / Cromossomos Citoplasma (menor parte) Cloroplastos / Mitocôndrias Núcleo – síntese de RNA RNA Citoplasma – síntese de Proteínas

Composição dos Ác. nucleicos São polímeros compostos por nucleotídeos Açúcar - pentose Grupo fosfato Nucleotídeo Base nitrogenada

Composição dos Ác. nucleicos pentoses: numeração da pentose: pentose + grupo fosfato

Composição dos Ác. nucleicos Bases nitrogenadas:

Composição dos Ác. nucleicos

Ligação Fosfodiéster O fosfato localizado na posição 5´ se liga à hidroxila localizada na posição 3´, liberando uma molécula de água.

RNA DNA

DNA

DNA Reservatório para informações genéticas Constituído de duas cadeias de polinucleotídeos antiparalelas(direções opostas). Dupla hélice em torno do eixo  giro p/ direita. Ligações fosfodiéster 5´ 3´. Proporciona mecanismo da hereditariedade. Replicação semi-conservativa As duas cadeias de polinucleotídeos interagem entre si através das pontes de hidrogênio entre as bases nitrogenadas, em que a A pareia com T e C com G.

DNA

Existe também uma forma de Tripla hélice Tipos de DNA DNA B: maior parte do DNA  giro p/ direita (10 nucleotídeos por volta), conformação mais estável e alto grau de hidratação. DNA Z: região do DNA rica em (G-C)  giro p/ esquerda (12 nucleotídeos por volta), conformação mais flexível  mais sucetível a mutações. DNA A: Aparece em algumas partes do DNA natural quando há alta conc. de cátions e baixa hidratação, possuindo 11 nucleotídeos por volta. Obs.: Os DNAs C e D são subclasses do DNA tipo B Tipo C: grau de hidratação menor que 45%. Tipo D: somente obtido de forma artificial. Existe também uma forma de Tripla hélice

Tipos de DNA

Genes Seqüência específica de nucleotídeos, que codifica informações necessárias para a síntese de proteínas. Esquema de um gene de eucarioto. Obs.:Em procariotos raramente há ocorrência de íntrons.

RNA Existem três tipos de RNA: RNA mensageiro (RNAm): atua transferindo a informação contida no DNA para a síntese de proteínas nos ribossomos. RNA transportador (RNAt): possuem o formato de trevo e atuam no transporte de aminoácidos para os ribossomos para a síntese proteica. RNA ribossômico (RNAr): faz parte da composição dos ribossomos (50% da massa)  proporciona suporte molecular para a síntese de polipeptídeos.

RNA Molécula de RNA Não é uma estrutura linear simples. Bases complementares em certas regiões. Pontes de hidrogênio entre A-U e C-G  conseqüência a molécula se dobra formando alças  ao DNA. 1 cadeia de polinucleotídeos

RNA transportador (RNAt) Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico  cromossomos descondensados) Moléculas menores com forma de trevo. Propriedade de se ligar à aminoácidos. Reconhece determinados locais na molécula de RNAm (códon)  RNAt (anti-códon)  seqüências complementares. Ocorrem ponte de H  segmentos formados por dupla-hélice.

RNA transportador (RNAt)

RNAt

RNAt Síntese de RNAt ver transparência

RNA mensageiro (RNAm) Sintetizado na cromatina (núcleo interfásico  cromossomos descondensados). Transcrição de uma das cadeias da hélice de DNA Prolongamento (cauda de poli-A)  adicionado na extremidade 3´ ainda no núcleo logo após a transcrição. Na outra extremidade (5´) do RNAm há a adição de um cap (capuz nucleotídico) RNAm

Processamento do RNAm (splicing alternativo)

RNAm

RNA ribossômico (RNAr) Mais abundante que os outros tipos de RNA  80% do RNA celular. Combinado com com proteínas  RNP (ribonucleoproteínas) Formam os ribossomos  principal constituinte. Ribossomos + RNAm  polirribossomos. Função dos Ribossomos: Tradução de proteínas.

RNAr

RNAr Polirribossomos (polissomos) Ribossomos livres no citoplasma

RNAr Polirribossomos (polissomos) Ribossomos aderidos ao RERER