AMINOÁCIDOS BIOQUÍMICA AULA 03 PROFA. DENISE ESTEVES MORITZ

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1 AMINOÁCIDOS BIOQUÍMICA AULA 03 PROFA. DENISE ESTEVES MORITZ
Nutrição – UNISUL - Tubarão

2 AMINOÁCIDOS Estruturas monoméricas formam proteínas por ligações peptídicas. 1806 – descoberta do primeiro aminoácido, ASPARAGINA, encontrado no aspargo. até 1938 – descoberta dos 20 aminoácidos existentes, o último foi a TREONINA. Todos 20 AAs são -aminoácidos. Possuem grupo carboxila (COO-) e amino (NH3+) ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono α). Diferem nas cadeias laterais, ou grupos R (RADICAL). RADICAL

3 AMINOÁCIDOS AA variam na estrutura, tamanho e carga elétrica que influenciam a sua solubilidade em água. Todos os AA exceto a glicina, o carbono está ligado a 4 diferentes grupos: carboxila, amino, grupo R e H+. Na glicina o grupo R é um outro átomo de H+. GLICINA

4 Propriedades Gerais EM pH fisiológico os grupos NH+3 e COOH dos 20 AAs ionizam-se. Substâncias anfóteras - Os AAs podem atuar como ácido ou base. Moléculas que carregam grupos de polaridade oposta como os AAs são conhecidas como íons dipolares. São solúveis em água e insolúveis em solventes orgânicos.

5 CLASSIFICAÇÃO E CARACTERÍSTICAS DOS AMINOÁCIDOS
Os AAs são classificados de acordo com a Polaridade das cadeias laterais: Grupo R - apolares Grupo R - aromáticos Grupo R - polares não-carregados Grupo R - polares carregados positivamente Grupo R – polares carregados negativamente

6 Grupo R - apolar e alifático
Grupo R - polares carregados negativamente Grupo R - polares carregados positivamente Grupo R - aromáticos Grupo R - polares não-carregados Glicina Triptofano Tirosina Fenilalanina Cisteína Treonina Serina Glutamina Asparagina Prolina Arginina Histidina Lisina Glutamato Aspartato Leucina Metionina Isoleucina Alanina Valina

7 Classificação aa Aa Alifáticos:

8 Classificação aa Aa Aromáticos

9 Classificação aa Aa Básicos

10 Classificação aa Aa Ácidos

11 Classificação aa

12 Classificação aa Aa APOLARES

13 Generalidades: Vegetais fabricam aminoácidos a partir de cadeias de carbono obtidas na fotossíntese e de nitrato (NO-3) retirado do ambiente. Animais não produzem aminoácidos. Os seres humanos conseguem obter aminoácidos da quebra de proteínas. Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser obtidos da quebra de proteínas. Por isso devem estar presentes na alimentação.

14 AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS NÃO ESSENCIAIS Arginina* Alanina Histidina* Aspartato Isoleusina Asparagina Leusina Cisteína Lisina Glutamato Meteonina Glutamina Fenilalanina Glicina Treonina Prolina Triptofano Serina Valina Tirosina

15 Estereoquímica: Para os AAs comuns, exceto glicina, o carbono α está ligado a 4 diferentes grupos e forma 2 arranjos espaciais. Os AAs apresentam 2 estereoisômeros – D (dextrógiro – desvia a luz polarizada p/ Direita)) e L – (Levógiro – desvio à esquerda). Toda molécula com centro quiral* são opticamente ativos: *Não são sobrepostas uma a outra.

16 Importante: os aminoácidos biologicamente ativos são sempre levógiros(L). Os dextrógiros(D) não têm ação biológica.

17 Nomenclatura 1 - Convenção de Fischer
São explicadas pelo sistema D, L proposto em 1891 por Emil Fischer. Ex. Isômeros espaciais ou estereoisômeros, do gliceraldeído são designados D-gliceraldeído e L-gliceraldeído. Cada centro assimétrico pode ter duas configurações possíveis.

18 Nomenclatura Os carbonos são alinhados verticalmente e:
OH para direita = D – gliceraldeído (Destrógira) OH para esquerda = L – gliceraldeído (Levógira)

19 Nomenclatura Regra aplicada para os AAs:
D - aminoácidos = grupo NH3 na direita. L - aminoácidos = grupo NH3 na esquerda. Todos os AAs originários das proteínas apresentam configuração L.

20

21 Ocorência de Aa nas células
Só existem 20 Aa?

22 Aminoácidos Incomuns:
Resultam da modificação específica de um resíduo de aminoácido após a síntese protéica. Ocorre adição de grupos químicos nas cadeias laterais do AA: hidroxilação, metilação, acetilação, carboxilação e fosforilação.

23 Aminoácidos Incomuns Ex:
4 - hidroxiprolina, derivado da prolina encontrado na parede celular de plantas e no colágeno. 5 - hidroxilisina, derivado da lisina encontrado no colágeno. 6 - N-metil-lisina, constituinte da miosina (Proteína contrátil do músculo). γ - carboxiglutamato, encontrado nos fatores de coagulação sangüínea (Protrombina, fator VII, fator IX, fator X, proteína C e S). Desmosina, derivado de 4 resíduos de lisina, encontrada na elastina. Selenocisteína, contêm Se ao invés de S da cisteína. Derivada da serina, constituinte de poucas proteínas conhecidas. Outros 300 aminoácidos são encontrados nas células, mas não são constituintes das proteínas.

24 FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES
Função aa FUNÇÕES BIOLÓGICAS DOS AAs Estrutura da célula. Hormônios. Receptores de proteínas e hormônios. Transporte de metabólitos e íons. Atividade enzimática. Imunidade. Gliconeogênese no jejum e diabetes. PROPRIEDADES ORTOMOLECULARES Antioxidante. Pro-oxidante. Metilação e remetilação. Quelante. Desintoxicante. Precursor de hormônios.

25 FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS AMINOÁCIDOS
Função aa FUNÇÕES ESPECIALIZADAS DOS AMINOÁCIDOS Funcionam como mensageiros químicos na comunicação entre células. Glicina, ácido γ–aminobutírico (GABA) e a dopamina são neurotransmissores. Histamina, produto da descaboxilação da histidina, potente mediador local em reações alérgicas. Tiroxina, hormônio tireóideo, derivado da tirosina.

26 Propriedades ácido – base
Propriedades aa Propriedades ácido – base O grupo COO- (carga negativa) e NH3+ (carga positiva) são carregados em pH neutro, formando os zwintterions (anfóteros). Podem atuar tanto como ácido (doador de prótons), quanto base (receptor de prótons).

27 Propriedades aa

28 Propriedades aa

29 LIGAÇÃO PEPTÍDICA PEPTÍDEOS
Ligação aa PEPTÍDEOS São polímeros de α-aminoácidos, que se polimerizam por eliminação de um mol de H2O. Ligação peptídica. LIGAÇÃO PEPTÍDICA

30 Ligação Peptídica O resíduo de AA na extremidade com o grupo α–amino é o resíduo terminal amino (N-terminal) e o resíduo na outra extremidade, grupo carboxila livre, é o resíduo terminal carboxila (C-terminal)

31 LIGAÇÃO PEPTÍDICA

32 CLASSIFICAÇÃO DOS PEPTÍDEOS
São classificados de acordo com o número de resíduos de AA na cadeia: Dipeptídeos – 2 resíduos de AA. Tripeptídeos – 3 resíduos de AA. Tetrapeptídeos – 4 resíduos de AA. Pentapeptídeos – 5 resíduos de AA. Oligopeptídeos – uns poucos resíduos de AA. Polipeptídeos - são polímeros lineares de até 40 resíduos de AA. Mais de 40 resíduos é considerado proteína.

33 PEPTÍDEOS DE IMPORTÂNCIA BIOLÓGICA
Os menores peptídeos podem ter efeitos biológicos importantes. Ex: Aspartame - L-aspartil-L-fenilalanil metil éster, adoçante artificial. Hormônios são peptídeos pequenos: Ocitocina (estimula contração uterina), Bradicinina (inibe inflamação dos tecidos), Tirotropina (hormônio da hipófise). Venenos tóxicos de cogumelos e alguns antibióticos. Insulina e Glucagon (hormônios pancreáticos). Corticotropina (estimula córtex adrenal).

34 Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas
PROTEÍNAS Classificação Definição Composição Ocorrência Propriedades Físicas

35 DEFINIÇÃO Proteína vem do grego protos = primeiro
Proteínas DEFINIÇÃO Proteína vem do grego protos = primeiro São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas  aminoácidos através da ligação peptídica. As proteínas são polipeptídios que resultam na condensação de milhares de moléculas de  aminoácidos. As sua macromoléculas possuem pesos moleculares variados desde alguns milhares até vários milhões.

36 Proteínas Uma proteína pode conter até milhares de aminoácidos diferentes, podendo até virar macromoléculas tridimensionais. COMPOSIÇÃO Citocromo C: Ribonuclease: Mioglobulina: Gliadina: Pepsina: Insulina: Ovoalbunina: Hemoglobina: Soroglobulina: Caseína: Fribrinogênio: Tiroglobulina: Hemocianina: Vírus: Composição: Contém sempre: elementos organógenos: C, H, O, N menor proporção: S, P, I, Br Composição percentual: C: 50 à 55% H: 6 à 7% O: 19 à 24% N: 15 à 19% S: 0 à 2,5%

37 Ocorrência Proteínas São muitas as fontes, e o número de proteínas existentes na Natureza é praticamente infinito, embora o número de  aminoácidos que as constituem seja bastante reduzido, em torno de 20. Isto ocorre porque o número de associações dos  aminoácidos (aa) se dá conforme possíveis combinações: 3  aa diferentes: A, B e C Conduzem a 6 tripeptídeos: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB e CBA. (3! = 3 x 2 x 1 = 6) 4  aa diferentes: A, B, C e D - Conduzem a 24 tetrapeptídeos (4! = 4 x 3 x 2 x 1 = 24) 10  aa diferentes conduzem a mais de três milhões ( ) de decapeptídeos, sem a inclusão dos possíveis isômeros ópticos. (10! = 10 x 9 x 8 x 7 x 6 x ...)

38 Exemplo de Proteínas Insulina – Pâncreas
Hemoglobina – Sangue dos vertebrados Caseína – Leite Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina – Sangue dos invertebrados Pepsina – Suco gástrico Albumina – Ovo, leite e sangue Clorofila – Vegetais verdes

39 Proteínas

40 Proteínas IMPORTÂNCIA Juntamente com os carboidratos e os lipídeos, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais. No entanto, podemos dizer que as proteínas são ainda mais importantes, pois são fundamentais na estrutura, funcionamento e reprodução de todas as células vivas.

41 Proteínas Propriedades Físicas As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.

42 CLASSIFICAÇÃO Simples Conjugadas Derivadas Estruturais Reguladoras
Proteínas CLASSIFICAÇÃO Simples Conjugadas Derivadas De acordo com a sua natureza química. De acordo com seu papel biológico. De acordo com seu valor nutritivo. Estruturais Reguladoras Protetoras Simples Conjugadas Derivadas

43 1. De acordo com a sua natureza química
Classificação 1. De acordo com a sua natureza química Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina; Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue). Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara de ovo); Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas). Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte).

44 b) Proteínas conjugadas
Classificação b) Proteínas conjugadas Complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseína (leite), vitelina (gema do ovo). Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).

45 b) Proteínas conjugadas
Classificação b) Proteínas conjugadas Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina

46 c) Proteínas derivadas:
Classificação c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.

47 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases).

48 Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc).

49 Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

50 Chamadas também de ALTO valor Biológico
Classificação 3. Valor Nutritivo Chamadas também de ALTO valor Biológico Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja) Contém Aa em quantidade e qualidade suficientes para suprir as necessidades! Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! IMPORTANTE: Uma proteína é considerada de ALTO VALOR BIOLÓGICO – quando possui em sua composição TODOS os aminoácidos essenciais em quantidades adequadas.

51 Chamadas também de BAIXO valor Biológico -
Classificação 3. Valor Nutritivo Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina) Contém Aa em quantidade ou qualidade insuficientes para suprir as necessidades! Chamadas também de BAIXO valor Biológico -

52 FIM!