PROTEÍNAS Prof. Ms. Rodrigo Alves do Carmo. 1. Elementos estruturais (colágeno, queratina); 2. Contração e movimentação (actina e miosina); 3. Fonte de.

Apresentação em tema: "PROTEÍNAS Prof. Ms. Rodrigo Alves do Carmo. 1. Elementos estruturais (colágeno, queratina); 2. Contração e movimentação (actina e miosina); 3. Fonte de."— Transcrição da apresentação:

1 PROTEÍNAS Prof. Ms. Rodrigo Alves do Carmo

2 1. Elementos estruturais (colágeno, queratina); 2. Contração e movimentação (actina e miosina); 3. Fonte de nutrientes e de reserva (ovoalbumina, caseína, ferritina); 4. Veículo de transporte para gorduras, vitaminas e alguns minerais (hemoglobina, lipoproteínas, etc.); Funções Biológicas

3 5. Pontes de ligação ou receptores na parede celular; 6. Atividade enzimática (a maioria das enzimas são proteínas) e hormonais (insulina, ocitocina, hormônio paratireóideo); 7. Defesa do organismo (imunoglobulinas); 8. Formação da maior parte dos músculos, órgãos internos e externos, tecidos conectivo e cartilaginoso.

4 Conceito Macromoléculas complexas, compostas de aminoácidos, e necessárias para os processos químicos que ocorrem nos organismos vivos. Proteínas apresentam diversidade de funções embora compartilhem de uma mesma estrutura comum = POLÍMEROS LINEARES DE AMINOÁCIDOS.

5 Forma das Proteínas Uma molécula de proteína é formada por uma cadeia de aminoácidos ligados por ligações peptídicas covalentes. Essas proteínas são construídas com o conjunto dos 20 aminoácidos existentes, ligados em sequências lineares características.

6 Ligação Peptídica

7 Classificação  Oligopeptídeos  Oligopeptídeos – pequeno nº de aminoácidos.  Polipeptídeos  Polipeptídeos – muitos aminoácidos. Ex. Insulina, Glucagon.  Proteínas  Proteínas - peso molecular acima de 10.000 Da.

8 Estrutura das Proteínas  Os 20 aa comumente encontrados nas proteínas estão unidos através de ligações peptídicas.  A sequência linear dos aa’s ligados forma moléculas proteicas com estrutura tridimensional única.

9 Complexidade da estrutura  4 níveis de organização:  Estrutura Primária.  Estrutura Secundária.  Estrutura Terciária.  Estrutura Quaternária.

10 Determinada pela sequência de aa’s de uma proteína. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. ESTRUTURA PRIMÁRIA

11

12 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Arranjo espacial dos resíduos de aminoácidos adjacentes na estrutura primária. Alguns tipos particularmente estáveis e frequentemente encontrado nas proteínas. Os mais proeminentes são as conformações : α- hélice e β.

13 ESTRUTURA SECUNDÁRIA Estrutura tridimensional decorrente das interações das ligações de hidrogênio entre aminoácidos distantes um do outro na estrutura primária.   -hélices  Conformações- 

14  -hélice O arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica pode assumir com suas ligações peptídicas rígidas (mas com as demais ligações simples livres para a rotação) é uma estrutura helicoidal. A cadeia é fortemente retorcida em torno de um eixo imaginário longitudinal, que passa pelo centro da hélice.

15

16 Conformações-  A conformação estende-se em uma estrutura de ziguezague em vez de helicoidal. As ligações de hidrogênio são formadas entre os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica.

17

18 Estrutura Terciária O arranjo tridimensional global de todos os átomos em uma proteína. Cadeias laterais HIDROFÓBICAS no interior e HIDROFÍLICOS na superfície externa.

19 Interações que estabilizam a ESTRUTURA TERCIÁRIA 1. Pontes de dissulfetos – estabiliza a molécula evitando a desnaturação (-SH) 2. Interações hidrofóbicas – Cadeias laterais apolares no interior da molécula peptídica onde se agrupa com outros aa hidrofóbicos. 3. Ligações de Hidrogênio – existentes nas ligações peptídicas (grupos polares + meio aquoso = solubilidade 4. Interações iônicas – Grupos carregados (-) COO - na cadeia lateral interagem com os grupos (+) NH 3 +

20 Estrutura Quaternária Proteínas que contêm duas ou mais cadeias polipeptídicas separadas (subunidades) que podem ser idênticas ou não. Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc. As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.

21 Estrutura Quaternária  2 SUBUNIDADES= diméricas  3 SUBUNIDADES= triméricas  4 OU MAIS SUBUNIDADES= multiméricas O arranjo das subunidades é denominado ESTRUTURA QUATERNÁRIA

22

23 Exercício

24 Desnaturação Proteíca Alterações modestas no meio em que se localiza a proteína podem levar a alterações estruturais que afetam a sua função. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar a perda de função é denominada desnaturação.

25 Desnaturação Proteíca AGENTES: AGENTES: Calor, solventes orgânicos, agitação mecânica, ácidos ou bases fortes, detergentes e metais pesados. A desnaturação PODE ser reversível - maioria não. Após a desnaturação as proteínas são insolúveis na água - precipitam.

26 Exercício A ptialina ou amilase salivar é uma proteína enzimática que degrada o amido. Em um experimento foi colocado dois tubos de ensaio contendo amido e saliva em diferentes temperaturas à 37 ºC e a 85º C, respectivamente. Através do teste com o iodo, foi notado que o tubo 2 ficou mais violáceo que o tubo 1. Explique o ocorrido e explique o que pode ter acontecido com a enzima.

27 O Tubo 2 ficou mais violáceo porque a uma temperatura de 85 ºC a proteína se desnaturou perdendo a sua função de digerir o amido. E o tubo 1 comprovou a atuação ideal da proteína em temperatura corpórea, uma vez que, essa proteína está presente no organismo.

28 Classificação das Proteínas Quanto à composição. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas. Quanto à forma

29 Quanto à composição Proteínas simples: contêm apenas resíduos de aminoácidos. Ex: ribonuclease e quimotripsinogênio. Proteína conjugada: contêm componentes químicos permanentemente associados além dos aminoácidos, os denominados grupos prostéticos. São classificadas de acordo com a natureza química. Ex: cromoproteínas (hemoglobina), glicoproteína (mucina).

30 Quanto ao Número de Cadeias Polipeptídicas Proteínas Monoméricas: formadas por apenas uma cadeia polipeptídica. Proteínas Oligoméricas: formadas por mais de uma cadeia polipeptídica. São as proteínas de estrutura e função mais complexas.

31 Quanto à Forma Proteínas Fibrosas: são formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra. Ex: colágeno, queratina. Proteínas Globulares: de estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis em água e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Ex: hemoglobina.

32