PROTEÍNAS Profa Roziana Cunha Cavalcanti Jordão – UPE e CATÒLICA Consulta à página da Fundação Faculdade de Ciências Médicas de Porto Alegre – FFFCMPA, aulas da Profª Drª Ângela de Mattos Dutra no endereço http://bioquimica.fffcmpa.tche.br Em fevereiro de 2007.
PROTEÍNAS Moléculas mais abundantes e funcionalmente diversas nos sistemas biológicos Envolvidas em processos vitais Funções: enzimática sustentação transporte defesa comunicação-meio extra meio intracelular
Proteínas são compostos formados por polímeros de aminoácidos.
Polímeros de aminoácidos Unidos por ligação peptídica Unidos por ligação peptídica Aminoácidos >50 ~50 Proteínas Peptídios
Aspartame É um adoçante utilizado para substituir o açúcar comum. É cerca de 200 vezes mais doce que a sacarose. É um dipéptido sintético composto pelos aminoácidos aspartato e fenilalanina.
O polipeptídeo
Estrutura das Proteínas A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente: Primário Secundário Terciário Quaternário
Estrutura primária • É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína. • É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.
Estrutura Secundária É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica.
Estrutura Secundária • A α-hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.
Estrutura Secundária A folha β pregueada é mantida por pontes de H que se dispõem perpendicularmente à espinha dorsal.
Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase
Estrutura Terciária Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.
Ligações que mantém a Estrutura Terciária Ligações iônicas ou salinas Ligações hidrofóbicas Pontes de hidrogênio Ligações covalentes Forças de Van der Waals
Ligações iônicas Ocorre entre grupos eletricamente carregados •Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas
Interações Hidrofóbicas São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares Estes radicais se aproximam e repelem água