Níveis de estruturas proteicas

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1 Níveis de estruturas proteicas

2 Estrutura Primária (sequência linear de AA)
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. A estrutura primária da proteína resulta numa longa cadeia de AA semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino” e uma extremidade "carboxilo”. A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com libertação de peptídeos menores e aminoácidos livres. A sua estrutura é somente uma sequência de AA, sem qualquer preocupação com a orientação espacial da molécula.

3 Estrutura Secundária (enrolamento helicoidal)
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos. As cadeias polipeptídicas forma helices  e folhas β. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos dos AA e os grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; Ocorre quando os ângulos das ligações entre carbonos aos seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.

4 Estrutura Terciária (dobramento sobre si mesmo)
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola". Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente. Cadeias polipeptídicas muito longas podem-se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi- independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica. São considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.

5 Estrutura Quarternária (união de cadeias polipeptídicas)
Surge apenas nas proteínas oligoméricas. Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula. Estas subunidades mantêm-se unidas por ligações covalentes, como pontes dissulfeto, e ligFunção Proteicaações não covalentes, como pontes de hidrogénio, interações hidrofóbicas, etc.

6 Estrutura Quarternária (união de cadeias polipeptídicas)
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína. Exemplo: Proteínas Globulares (Hemoglobina)

7 Importância do domínio proteico
Uma subestrutura gerada em qualquer parte da cadeia polipeptídica que pode enovelar independentemente para formar uma estrutura compacta e estável A existência de domínios permite a construção de proteínas a partir de módulos Diversos domínios possuem uma função específica associada

8 Domínio proteico Exemplo - a proteína-cinase Src que funciona na via de transmissão de sinais no interior da célula de vertebrados. Possui três domínios. Dois possuem atividade regulatória (SH2 e SH3) enquanto o C-terminal possui atividade catalítica.