Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji

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1 Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji
PROTEÍNAS Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji

2 INTRODUÇÃO Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas. Polímero biológico mais abundante; Mais da metade do peso seco das células.

3 CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS
Aminoácido Ligação peptídica

4 Aminoácidos

5 CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais

6 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Quanto ao número de aminoácidos: dipeptídio – 2 aminoácidos polipeptídio – até 50 unidades de aminoácidos proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000) Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos

7 FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA

8 Estrutura primária: é formada pela seqüência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas.
Essa seqüência de aminoácidos é que determinará a função de uma proteína. A estrutura secundária descreve as formas regulares a partir de porções da cadeia principal da proteína. Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupamento amino (NH) de um aminoácido com o grupamento carboxílico (-C=O) do outro aminoácido.

9 A estrutura terciária é a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo. Estrutura quaternária: Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina

10 FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

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12 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE
Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas). Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas), ovoglobulina. Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).

13 CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE
Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada). Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes (salmão, sardinha). Escleproteínas – proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriormente mencionados. Ex. colágeno e queratina.

14 Propriedades das Proteínas
Compostos sem odor e sabor Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais. Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam. Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.

15 Solubilidade das proteínas
As proteínas interagem com a água através interações intermoleculares como pontes de hidrogênio e dipolo-dipolo. A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros: Influência do pH:

16 Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L, aumentam a solubilidade das proteínas. Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre as cargas opostas de moléculas vizinhas, aumentando a solvatação. Efeito de solventes: A solubilidade das proteínas diminui na presença de solventes orgânicos. Esta diminuição é explicada pela redução da constante dielétrica do meio e a redução da hidratação das moléculas protéicas.

17 DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundárias, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária. Agentes físicos: Calor (50 a 100ºC) Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC) desnaturação de algumas proteínas

18 Agentes químicos: As proteínas desnaturam em faixas de pH extremos <3,0 ou > 10,0. Solventes orgânicos alteram a contante dielétrica e consequentemente as interações eletrostáticas. Podem romper interações hidrofóbicas. Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L) rompem pontes de hidrogênio. Agentes tensoativos rompem interações hidrofóbicas.

19 EFEITOS DA DESNATURAÇÃO
Redução da solubilidade Perda da atividade biológica (ex: enzimas) Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases  aumento da exposição das ligações peptídicas Aumento da viscosidade intrínseca Dificuldade de cristalização Aumento da reatividade química

20 Propriedades funcionais de proteínas
Propriedades de Hidratação: absorção e retenção de água, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. Interação proteínas-proteínas: formação de gel, coagulação, formação de fibras e glúten Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas

21 1. Proteínas de origem Animal
Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas. Classificação das proteínas da carne quanto a função: miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total. Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total. Sistema muscular involuntário – coração.

22 1.1 Proteínas Miofibrilares
Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado. Contém elevado teor de íons cálcio. A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%. A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne

23 1.2 Colágeno É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes. É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais. É rica em prolina Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne. Por aquecimento em água ´se transforma em gelatina. Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina

24 1.3 Elastina É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos. É rica em lisina Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.

25 2. Proteínas do leite Caseína
É a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor. É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal. Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite. Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos. Lactoalbumina 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano. Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH

26 3. Proteínas do Ovo 3.1 Proteínas da clara
é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara). Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento. Conalbumina Ovomucoide Ovomucina Avidina Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella sp)

27 Proteínas da Gema A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides. Lipovitelina- fosfolipoproteína Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína Livitina - glicoproteína Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe+3

28 4. Proteínas Vegetais 4.1. Proteínas do trigo:
As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais. As mais importantes são:gliadina e glutenina. Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol. Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.

29 O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água.
Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados. Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação. É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.