Metabolismo das Proteínas Curso de Especialização Nutrição Enteral e Parenteral - PUCRS Profas. Ana Maria Feoli e Sônia Alscher

Proteínas COO- H3N- C - H R Macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de -aminoácidos através de ligação peptídica. H3N- C - H COO- R

Aminoácidos COO - H3N - C - H R Unidades fundamentais das proteínas Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino Aminoácidos têm como fórmula geral: H3N - C - H COO - R

Alanina COO- H - C - CH3 NH3+

Ligações Peptídicas

Estrutura das Proteínas Aminoácidos Dipeptídios Polipetídios

Ligações peptídicas são mais estáveis – hidrólise requer condições extremas. No organismo, ligações peptídicas são clivadas por enzimas como proteases ou peptidases.

Desnaturação Protéica Estrutura = Função Alteração extrema da estrutura tridimensional e perda da função Calor; pH extremo; Detergentes.

Hemoglobina

Proteínas Funções: Crescimento e manutenção; Enzimas; Hormônios; Anticorpos; Energia; Componentes estruturais.

Classificação das proteínas de acordo com sua função biológica Classe Enzimas Proteínas Transportadoras Proteínas contráteis ou de movimento Proteínas estruturais Proteínas de defesa Hormônios Proteínas nutritivas ou de reservas Exemplo Tripsina, Lipase, Amilase Hemoglobina, lipoproteínas Actina, Miosina Queratina, Colágeno, Elastina Anticorpos, toxina botulínica Insulina, Hormônio do crescimento Albumina (ovo) Caseína (leite)

DESTINO DOS AA APÓS A DIGESTÃO Síntese de proteínas; Síntese de peptídios menores (glutationa); Substâncias nitrogenadas (heme, neurotransmissores, hormônios); Energia (somente em momentos de catabolismo).

Além disso.... IMPORTANTE: Excesso de Proteína Triglicerídios Glicogênio Caso não ocorra aumento das necessidades protéicas.

Aminoácidos Essenciais Não biossintetizados no organismo Devem ser ingeridos com dieta

Certas condições clínicas Cisteína – Crianças prematuras Essenciais Fenilalanina Triptofano Valina Leucina Isoleucina Metionina Treonina Lisina Condicionalmente Essenciais Glicina Prolina Tirosina Serina Cisteína e Cistina Taurina Arginina Histidina Glutamina Não essenciais Alanina Ácidos Aspártico Ácido Glutâmico Asparagina Certas condições clínicas Taurina Cisteína – Crianças prematuras Dieta Sintetizados no organismo

Proteínas do alimento: Qualidade, Consumo e Necessidade Qualidade – depende do conteúdo de aminoácidos; Aminoácido essencial e não essencial; Proteína completa; Aminoácido limitante - Aquele que falta (não disponível por dieta ou catabolismo intenso) na estrutura da proteína a ser construída.

Necessidades Nutricionais de Proteínas 10 –15% de proteínas/dia

RELAÇÃO KCAL/g DE N Normal e s/ estresse: 200-300:1 Estresse moderado: 150:1 Estresse severo: 100:1 Reflete a proporção entre kcal e ptn a fim de que esta seja utilizada apenas para fins de construção tecidual, sem desperdício de aa em gliconeogênese 6,25g de ptn = 1 g de nitrogênio

Cálculo Cal: N relação de 150:1 Requisito calórico total/ 150= g N g de nitrogênio X 6,25 = g ptn

Deficiência de um ou mais aa essenciais Qualidade das proteínas Albumina = 100% Proteína Padrão PBVB PAVB Deficiência de um ou mais aa essenciais Contém todos os aa essenciais

Arroz Rico em metionina Pobre em lisina Feijão Rico em lisina Pobre em metionina Aa limitante Aa limitante

EQUILÍBRIO DINÂMICO DAS PROTEÍNAS EXCESSO AA: não é armazenado nem excretado: transforma-se em precursores do CK - piruvato, oxaloacetato, a-cetoglutarato produção de energia

Proteínas Corporais “Pool” de aminoácidos - Aas liberados das proteínas da dieta; +/- 100 g de aa/dia; Exemplo: Homem 70 kg (12 kg ptn) pool pequeno!

Turnover de Proteína – Proteínas corporais estão constantemente sendo sintetizadas e degradadas. 300-400 g ptn corporal/dia

Velocidade do Turnover Varia entre as proteínas Exemplo: proteínas digestivas (minutos) x colágeno (dias)

MEIA-VIDA Grupo A: Ptns rapidamente sintetizadas, vida finita e rapidamente degradadas. Albumina (20 dias), Hemoglobina (120 dias) Grupo B: Rapidamente sintetizadas e degradadas. Enzimas que regulam as vias metabólicas. Grupo C: tem meia vida longa. Colágeno

Balanço Nitrogenado Nitrogênio Consumido = Nitrogênio Excretado

Balanço Nitrogenado POSITIVO: Ingestão MAIOR excreção Exemplos: crianças, gestantes, recuperação de doenças. Balanço Nitrogenado NEGATIVO: Ingestão MENOR excreção Exemplos: Estresse fisiológico (trauma, sepse, queimaduras.

Metabolismo dos Aas depende: Suprimento de nutrientes: Jejum noturno; Dieta balanceada; Dieta hiperproteica. Demanda de Aas: Estresse cirúrgico; Sepse; Trauma; Queimaduras.

Resposta Hormonal x Dieta: Insulina Glucagon Estresse Fisiológico Glicocorticóides Epinefrina

Estado Alimentado

Metabolismo dos Aminoácidos no Estado Alimentado

Gliconeogênese Jejum Glucagon

CICLO GLICOSE-ALANINA Alanina exportada do músculo ao fígado Transaminação: alanina piruvato, no fígado: gliconeogênese

Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos Aminoácidos Cetogênicos Aas que produzem Acetil CoA ou corpos cetônicos

Aminoácidos Glicogênicos

TRANSAMINAÇÃO Possibilita a desaminação, separando o grupo amino (NH3) do esqueleto carbonado (intermediários metabólicos); Transferência do seu grupo amino para o respectivo alfa-cetoácido; Geralmente: aceptor é alfa-cetoglutarato, convertido a glutamato; PIRIDOXAL (vit B6): co-fator.

Reação de Transaminação Transaminação: Principal processo de remoção do nitrogênio dos aas.

TRANSAMINAÇÃO Outros aceptores de NH3: oxaloacetato, formando aspartato No músculo: piruvato, formando alanina AMINOTRANFERASES: TGO TGP

Ciclo da Uréia Adulto Normal Balanço Nitrogenado Principal Composto Excretor de Nitrogênio – Uréia Uréia – Produzida no fígado Excretada pelo rim (urina)

CICLO DA URÉIA Formada no fígado; Conduzida por glutamina ao rim; Excretada no rim; Catabolismo: esgotamento da reservas de alfa-cetoglutarato e glutamato.

Ciclo da uréia

Regulação do Ciclo da Uréia Fígado tem alta capacidade de converter Nitrogênio dos aas em uréia (prevenção efeitos tóxicos da amônia) Ciclo da uréia regulado pela disponibilidade de substrato. + Aas ----------------- + Ciclo da uréia

A indução do ciclo da uréia ocorre em resposta a condições que requerem um aumento do metabolismo das proteínas. Dieta hiperprotéica Jejum prolongado

Tópicos Especiais

Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR) Leucina, isoleucina e valina Utilizados pelas células musculares Cetogênicos - dão em Acetil-coA

Aminoácidos de Cadeia Ramificada (AACR) Aumento da taxa de síntese protéica no músculo Encefalopatia hepática: competição pelos sítios de absorção com os aa aromáticos (tirosina, fenilalanina e triptofano)

GLUTAMINA Condicionalmente essencial no estresse; Mais de 60% do pool de aa livres no músculo; 20% do pool sangüíneo de aa; Durante patologias, exportada pelo músculo intensamente.

GLUTAMINA Gliconeogênese Substrato energético dos enterócitos e sistema imunológico; “Escoamento” e falta de glutamina em condição de estresse.

ARGININA Metabólito intermediário no ciclo da uréia; Produção de NO; Imunoestimulantes; Cicatrização de feridas.

CISTEÍNA - aa condicionalmente essencial Precursora da glutationa (GSH) GSH - Tripeptídeo: cisteína, glutamato, glicina Antioxidante central do corpo Ptn do soro do leite (lactalbumina) é fonte rica em cisteína (2,3%), comparada com caseína (0,3%)