Aminoácidos e Estrutura de Proteínas

Propriedades Gerais Caráter anfótero Característica de eletrólitos

Anfótero Devido à presença de grupamentos ionizáveis: -NH2 e -COOH nas extremidades terminais e nos radicais dos resíduos de aminoácidos da proteína.

Característica de eletrólito A existência de grupos ionizáveis garante a presença de cargas positivas e negativas na molécula da proteína.

Aminoácidos Existem cerca de 20 aminoácidos presentes nas proteínas, sendo todos eles α-aminoácidos; α-aminoácidos: o grupo amina e o grupo carboxila estão ligados ao mesmo carbono (carbono- α); O α-aminoácido mais simples. Estrutura geral de um aminoácido.

Aminoácidos Essenciais Aminoácidos essenciais são aqueles que não são sintetizados pelo organismo humano; Os nove aminoácidos essenciais para o Homem são: fenilalanina, valina, treonina, triptofano, leucina, isoleucina, metionina, histidina e lisina; Para além destes, a arginina, cisteína, glicina, glutamina e tirosina são condicionalmente essenciais, dependendo das características da população; Por exemplo, doentes de PKU (fenilcetonúria) necessitam de ingerir regularmente tirosina.

Classes de Aminoácidos A classificação depende das características do grupo R; Classificação quanto à: Polaridade (polar ou apolar) – determina a tendência para interagir com a água; Carga (positivo ou negativo) – propriedades ácido-base; Aromáticos;

Aminoácidos polares. Aminoácidos apolares.

Aminoácidos positivos. Aminoácidos negativos.

Aminoácidos aromáticos. É de notar que, devido à presença de ligações π deslocalizadas, estes aminoácidos têm uma absorvância muito característica na região dos ultravioletas.

Propriedades Ácido-Base Quando em solução aquosa, um aminoácido existe sob a forma de um ião dipolar (zwiterião, do alemão “ião híbrido”); Um zwiterião pode atuar como ácido ou como base (os aminoácidos são anfotéricos);

Ligação Peptídica É a ligação de 2 aminoácidos (com libertação de água) para formar um dipéptido. Esquema geral da reacção. Exemplo de um pentapéptido: Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu. Oligopéptido – “vários” aminoácidos; Polipéptido – “muitos” aminoácidos; Proteínas – milhares de aminoácidos.

Estrutura de proteína e Função

Estruturas: Primária Secundária Terciária Quaternária

Proteínas Classificação -de acordo com a conformação - globulares - fibrosas -de acordo com os produtos de hidrólise - simples - conjugadas Modificações pós-traducionais

Proteínas Globulares Forma de esfera Relativamente solúveis em água Vários papéis funcionais: - catalisadores (enzimas) - proteínas de transporte - reguladores da expressão gênica Hemoglobina

Proteínas Fibrosas Forma de fibra (cilíndrica) Baixa solubilidade em água Funções principalmente estruturais - colágeno - queratinas - miosina

Classificação das proteínas De acordo com os produtos de hidrólise: Simples – Formadas somente por aminoácidos. Conjugadas - Possuem em sua estrutura aminoácidos e compostos de origem não protéica - Glicoproteínas Fosfoproteínas Lipoproteínas Metaloproteínas Cromoproteínas

Estrutura da mioglobina Função das Proteínas Transporte: O2 é pouco solúvel em soluções aquosas. Estrutura da mioglobina

Defesa Imune: Anticorpos

Contração muscular

Estrutural: Queratina e colágeno Fibrous proteins. (a) α-Fibrous protein keratin. (b) Collagen

Escorbuto Composição do colágeno: 1/3 de Gly; 15 a 30% de Pro e Hyp. Os AA são convertidos em 4-hidroxiprolil (Hyp) pela enzima prolil-hidrolase. Proli-hidrolase é dependente de Ácido ascórbico (vitamina C). Ausência de vit.C resulta na formação de fibras frágeis.

Enzimas Proteínas especiais que têm a capacidade de aumentar a velocidade de reações químicas. Diminuem a energia de ativação. Não são consumidas durante ou após reação. São em geral específicas para um determinado substrato.

Fatores que afetam a atividade enzimática Temperatura pH Concentração do substrato