Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji PROTEÍNAS Bromatologia Profa. Tatiana S. Fukuji

INTRODUÇÃO Definição: São compostos orgânicos complexos, sintetizados pelos organismos vivos, por meio da condensação de moléculas de α-aminoacidos através de ligações peptídicas. Polímero biológico mais abundante; Mais da metade do peso seco das células.

CONSTITUIÇÃO QUÍMICA DAS PROTEÍNAS Aminoácido Ligação peptídica

Aminoácidos

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS Aminoácidos essenciais Aminoácidos não essenciais

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto ao número de aminoácidos: dipeptídio – 2 aminoácidos polipeptídio – até 50 unidades de aminoácidos proteínas > 50 unidades (P.M. > ou = 5000) Cada proteína tem um arranjo definido e característico das unidades básicas de aminoácidos

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Estrutura primária: é formada pela seqüência de aminoácidos das cadeias polipeptídicas. Essa seqüência de aminoácidos é que determinará a função de uma proteína. A estrutura secundária descreve as formas regulares a partir de porções da cadeia principal da proteína. Esta estrutura é mantida por pontes de hidrogênio formadas entre o grupamento amino (NH) de um aminoácido com o grupamento carboxílico (-C=O) do outro aminoácido.

A estrutura terciária é a disposição espacial (tridimensional) assumida pela estrutura secundária, resultante da cadeia peptídica como um todo. Estrutura quaternária: Presente em proteínas que possuem multi-subunidades. O arranjo das subunidades constitui a estrutura quaternária – Ex.: Hemoglobina

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE Albuminas – solúvel em água, em soluções fracamente ácida ou alcalinas e coagulam pela ação do calor. Ex: ovalbumina (clara de ovo), lactoalbumina (leite), legumitina(ervilhas). Globulinas – insolúveis em água, mas solúveis em soluções de sais neutros. Ex: miosina (músculo), legumina (ervilhas), ovoglobulina. Glutelinas – são encontradas somente em vegetais. Insolúveis em água e solventes neutros, mas solúveis em soluções diluídas de ácidos e bases. Ex: glutenina (trigo).

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS EM FUNÇÃO DA SOLUBILIDADE Prolaminas – encontradas somente em vegetais, insolúveis em água e etanol absoluto, mas solúvel em etanol a 50-80%. Ex: gliadina (trigo e centeio), zeína(milho), hordeína (cevada). Protaminas – são solúveis em água e em amônia Ex: esperma de peixes (salmão, sardinha). Escleproteínas – proteínas de estrutura fibrosa, insolúveis nos solventes anteriormente mencionados. Ex. colágeno e queratina.

Propriedades das Proteínas Compostos sem odor e sabor Apresentam caráter Anfótero – os aminoácidos reagem tanto com ácidos minerais como com bases minerais. Formam Zwitterion – é o ponto isoelétrico das proteínas, ou seja quando as cargas positivas e negativas se igualam. Precipitam com íons – quando em solução, podem combinar com íons positivos e negativos (ácidos e bases), formando precipitados.

Solubilidade das proteínas As proteínas interagem com a água através interações intermoleculares como pontes de hidrogênio e dipolo-dipolo. A solubilidade das proteínas em meio aquoso é resultante de vários parâmetros: Influência do pH:

Efeito da adição de sal: Os íons de sais neutros em concentrações da ordem de 0,5 a 1,0 mol/L, aumentam a solubilidade das proteínas. Os íons interagem com as proteínas e diminuem as interações eletrostáticas entre as cargas opostas de moléculas vizinhas, aumentando a solvatação. Efeito de solventes: A solubilidade das proteínas diminui na presença de solventes orgânicos. Esta diminuição é explicada pela redução da constante dielétrica do meio e a redução da hidratação das moléculas protéicas.

DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS A desnaturação de uma proteína é qualquer modificação na sua conformação (alteração das estruturas secundárias, terciária ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária. Agentes físicos: Calor (50 a 100ºC) Baixas temperaturas (-10ºC a -40ºC) desnaturação de algumas proteínas

Agentes químicos: As proteínas desnaturam em faixas de pH extremos <3,0 ou > 10,0. Solventes orgânicos alteram a contante dielétrica e consequentemente as interações eletrostáticas. Podem romper interações hidrofóbicas. Uréia e sais de guanidina (4 a 8 mol/L) rompem pontes de hidrogênio. Agentes tensoativos rompem interações hidrofóbicas.

EFEITOS DA DESNATURAÇÃO Redução da solubilidade Perda da atividade biológica (ex: enzimas) Aumento da suscetibilidade ao ataque por proteases  aumento da exposição das ligações peptídicas Aumento da viscosidade intrínseca Dificuldade de cristalização Aumento da reatividade química

Propriedades funcionais de proteínas Propriedades de Hidratação: absorção e retenção de água, formação de gel, adesividade, dispersibilidade, solubilidade e viscosidade. Interação proteínas-proteínas: formação de gel, coagulação, formação de fibras e glúten Propriedades de superfície: emulsificação, formação de espumas, formação de películas

1. Proteínas de origem Animal Carne de mamíferos – contém 60-80% de água e 25 a 15% de proteínas, sendo o restante formado por gorduras, carboidratos, sais, pigmentos e vitaminas. Classificação das proteínas da carne quanto a função: miofibrilares – actina e miosina corresponde a 55% da proteína total. Tecido conjuntivo: colágeno e elastina, corresponde a 15% da proteína total. Sistema muscular involuntário – coração.

1.1 Proteínas Miofibrilares Formam estruturas fibrilares que se unem em feixes, formando o músculo estriado. Contém elevado teor de íons cálcio. A actina representa 30% das proteínas fibrilares e a miosina 50%. A actina e a miosina formam o complexo da actomiosina, relacionado com a contração e descontração muscular, ao “rigor mortis”, ao enrijecimento, à cor e à capacidade de reter água da carne

1.2 Colágeno É a fração principal dos tecidos conectivos, muito solúvel e contribui para a rigidez da carnes. É uma proteína que mantém unidos os feixes de fibras musculares no corpo humano e nos animais. É rica em prolina Aumenta com a idade do animal, causando a rigidez da carne. Por aquecimento em água ´se transforma em gelatina. Gelatina é uma proteína solúvel em água quente e forma géis por resfriamento. Não tem cheiro nem sabor. É rica em arginina

1.3 Elastina É de cor amarela, forma fibras reunidas em feixes encontrados principalmente na união dos músculos aos ossos. É rica em lisina Com aquecimento em água, a elastina incha sem se dissolver.

2. Proteínas do leite Caseína É a principal proteína existente no leite fresco (3%). Não coagula pelo calor. É uma fosfoproteína que se encontra na forma de sal de cálcio coloidal. Juntamente com a gordura dão a cor branca do leite. Coagula pela ação da renina, uma enzima encontrada no suco gástrico, e pela ação de ácidos. Lactoalbumina 0,5% das proteínas totais do leite, é solúvel em água e coagula pelo calor. Contém alto teor de triptofano. Lactoglobulina – < 0,2% . Constituição grupos –SH

3. Proteínas do Ovo 3.1 Proteínas da clara é uma mistura de proteínas , sendo a mais importante ovalbumina (50% das proteínas totais da clara). Tem na molécula grupos -SH e grupos de ácido fosfórico, que podem ser hidrolisados pela ação de fosfatases. Desnatura por agitação e coagula por aquecimento. Conalbumina Ovomucoide Ovomucina Avidina Lisozima – enzima que tem ação nas paredes celulares de algumas bactérias(salmonella sp)

Proteínas da Gema A gema é uma dispersão de fosfo e lipoproteínas globulares. Sua coloração é devido, principalmente, à presença de carotenóides. Lipovitelina- fosfolipoproteína Fosfovitina (fosvitina) - fosfoproteína Livitina - glicoproteína Todas as três tem a propriedade de combinar-se com Fe+3

4. Proteínas Vegetais 4.1. Proteínas do trigo: As proteínas vegetais tem pouco valor nutricional, devido a deficiência de aminoácidos essenciais. As mais importantes são:gliadina e glutenina. Gliadina – extraída com etanol a 70% , solúvel em alcool metílico, benzílico e fenol. Glutenina é a proteína mais insolúvel do trigo. É insolúvel em água e etanol a frio, ligeiramente solúvel em etanos a quente e solúvel em soluções alcalinas.

O GLÚTEN, é formado pela combinação da gliadina mais a glutenina e água. Glúten é uma substância elástica e aderente, insolúvel em água, responsável pela textura da massa de pães fermentados. Pode ser seco a pressões reduzidas e baixas temperaturas sem sofrer desnaturação. É rapidamente desnaturado à temperatura de ebulição da água ou quando exposto à temperaturas baixas por longo tempo.