AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS Faculdade de Odontologia de Piracicaba UNICAMP

Conceito: “primeiro” ou “o mais importante” Classificação: Constituição: simples – ribonuclease conjugadas – grupos prostéticos; lipoproteínas, glicoproteínas e metaloproteínas b) Forma: fibrosas – queratina e colágeno globulares – enzimas c) Funções Biológicas: -Enzimas: amilase, lipase, sacarase, glicosiltransferase

Proteínas nutrientes e de reserva: caseína do leite e ovoalbumina na clara de ovo Proteínas transportadoras: hemoglobina, lipoproteínas Proteínas contráteis: actina, miosina, tubulina Proteínas estruturais e de proteção: colágeno, elastina e queratina Proteínas reguladoras (hormônios): insulina e glucagon Proteínas de defesa: Imunoglobulinas, fibrinogênio e trombina

Aminoácidos aa padrão, primários, normais ou comuns: fazem parte das proteínas. aa de proteínas oticamente ativos são L-estereoisômeros, exceto a glicina Classificação segundo a polaridade dos seus grupos R

Lisina

L-alanina D-alanina

L-gliceraldeído D-gliceraldeído L-alanina D-alanina

Grupos R alifáticos, não-polares Glicina Alanina Valina Leucina Isoleucina Metionina

Grupos R aromáticos Fenilalanina Tirosina Triptofano

Grupos R polares mas não carregados Serina Treonina Cisteína Prolina Asparagina Glutamina

Grupos R carregados positivamente Lisina Arginina Histidina

Grupos R carregados negativamente Aspartato Glutamato http://www.johnkyrk.com/aminoacid.html

Cisteína Cistina Cisteína

Aminoácidos Especiais -carboxiglutamato (protrombina) 4-hidroxiprolina (colágeno) 5-hidroxilisina (colágeno) 6-N-metilisina (miosina) Desmosina (elastina) selenocisteína

Aminoácidos Especiais Ornitina Citrulina Encontrados no ciclo da uréia

Forma não iônica Forma Zwitterion

glicina A figura ao lado mostra a curva de titulação da glicina. As espécies iônicas predominantes nos pontos chaves da titulação estão apresentadas acima do gráfico. As caixas sombreadas indicam as regiões de maior força tamponante.

Reação de condensação ligação peptídica

Ser – Gly – Tyr – Ala – Leu Extremidade (ou ponta) amino-terminal Extremidade carboxila-terminal

Peptídeos: Aspartame: adoçante; 2 resíduos de aa Ocitocina: 9 resíduos de aa; estimula contração uterina Bradicinina: 9 resíduos de aa; inibe inflamação Insulina: 2 cadeias polipeptídicas (30 e 21 aa); Glucagon: 29 aa

Estrutura primária Resíduos de aminoácidos Está relacionada com todas as ligações covalentes (principalmente ligações peptídicas e pontes dissulfeto) ligando os resíduos de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.

Estrutura primária Estrutura secundária Resíduos de aminoácidos -hélice Refere-se a arranjos particularmente estáveis dos resíduos de aminoácidos dando origem a certos padrões estruturais. Mantida principalmente por pontes de hidrogênio.

Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Refere-se a todos os aspectos do dobramento tridimensional de um polipeptídio.

Estrutura quaternária Estrutura primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Resíduos de aminoácidos -hélice Cadeia polipeptídica Subunidades montadas Quando uma proteína tem duas ou mais cadeias (ou subunidades) polipeptídicas, seu arranjo no espaço é chamado de estrutura quaternária.

-hélice

-hélice

Conformação  antiparalela Pontes de hidrogênio

paralela

Albumina sérica humama: 585 resíduos de aa em uma única cadeia

Subunidade  da hemoglobina Grupo heme Subunidade  da hemoglobina mioglobina

Colágeno Qual a sua função? Quais são os aminoácidos não-padrões encontrados nesta proteína? Como está organizada a sua estrutura secundária? E a terciária e quaternária? Qual a relação entre ausência de vitamina C e síntese defeituosa do colágeno?

Colágeno Função: dar força, encontrado em tecidos conectivos, tais como, tendão, cartilagem, matriz orgânica do osso. aminoácidos não-padrões: 4-hidroxiprolina e 5-hidroxilisina estrutura secundária: hélice voltada para e esquerda. Terciária e Quaternária: 3 polipeptídeos separados estão superenrolados.

Estrutura secundária  - hélice

Cadeia alfa () Cadeia alfa ()