Propriedades químicas, físicas e biológicas & Importância tecnológica de Macro Nutrientes - Proteínas IFRJ Especialização em Segurança Alimentar e Qualidade Nutricional Qualidade Nutricional de Macro e Micronutrientes - 2ª aula Marcia Cristina da Silva

Proteínas Ptna é um polímero natural ( PM) Constituída de monômeros = aminoácidos Aminoácidos 20 L-- aminoácidos

Classificação dos aas: Polaridade do R: Hidrofóbicos X Hidrofílicos Hidrofóbicos : alanina, valina, isoleucina, leucina, metionina, fenilalanina, prolina, triptofano Hidrofílicos: arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, ácido glutâmico, glutamina, glicina, histidina, lisina, serina, treonina

Neutros, sulfurados, cíclicos, aromáticos, ácidos e básicos Fonte: Schills et al., 2003

* Funções dos aas: transmissão nervosa controle do crescimento celular e da biossíntese das purinas, pirimidinas e da uréia * Aas essenciais: Fen, Met, Iso, Leu, Val, His, Tre, Lis e Tri * Propriedades físicas: sólidos incolores cristalinos solúveis sabor doce, amargo ou insípido

União de aas por ligações peptídicas  peptídeos e proteínas Peptídeos X proteínas (+400 aas) Função dos Peptídeos: principais hormônios (insulina) neurotransmissores neuromoduladores antibióticos agentes antitumorais aspartame (edulcorante - dipeptídeo)

Proteínas Composição: 50-55% carbono; 6-8% hidrogênio; 20-23% oxigênio; 15-18% nitrogênio; 0-4% enxofre; fósforo e metais Estrutura: Primária, Secundária, Terciária e Quaternária Primária: seqüência de aas unidos por ligações peptídicas Secundária: helicoidal (-hélice) ou -pregueada

Proteínas -hélice -pregueada Fonte: Murray et al., 1998

Terciária: posteriores dobras e enrolamento da estrutura secundária Proteínas Terciária: posteriores dobras e enrolamento da estrutura secundária Quaternária: associação de 2 ou mais cadeias na forma de estrutura terciária Representação esquemática Mioglobina Fonte: Murray et al., 1998

Proteínas Hidrólise química ou enzimática ptnas  aas livres Classificação: Solubilidade Função biológica - enzimas (desidrogenases) - regulatórias (hormônios) - de armazenamento (ferritina) - estruturais (colágeno) - protetoras (imunoglobulinas) - transportadoras (hemoglobina) - contráteis (actina)

Proteínas - classificação Estrutura tri-dimensional Forma global: - fibrosas (queratina, miosina, colágeno) - globulares (caseína, albumina, globulina) Simples (albumina, globulina) ou conjugadas (glicoptnas, fosfoptnas)

Proteínas Funções biológicas: Formação, renovação e crescimento de tecidos; Carreadoras de vitaminas, O2, CO2 e de outros nutrientes e metabólitos; Catalizadores biológicos; Hormônios; Sinalizadores biológicos

cereais  deficiência em lisina leguminosas  deficiência em metionina Proteínas Valor biológico cereais  deficiência em lisina leguminosas  deficiência em metionina Fonte: Mahan & Escott-Stump, 1998

Proteínas Qualidade protéica É a capacidade em manter o crescimento (em animais) Parâmetros: Padrão e abundância dos aa essenciais Digestibilidade Presença de fatores anti-nutricionais Taxa de eficiência protéica (peso adquirido/ qde ptna teste consumida) Exemplo c/ ratos: 2,8 - caseína 2,4 – soja 0,4 - glúten

Proteínas Necessidade protéica Quantidade de Nitrogênio e Qualidade de ptnas: capacidade de ser digerida, absorvida e conteúdo de aas essenciais)

Proteínas Propriedades funcionais: Desnaturação (mudança na conformação - rompe ligações)  perda da estrutura 2ária, 3ária e 4ária e  solubilidade agentes físicos: T°C ( digestibilidade), pressão, agitação, radiação agentes químicos: pH, solventes orgânicos, detergentes, sais

Proteínas Formação de ligações cruzadas ( a digestibilidade e a absorção de aas) Interação c/ CHO, aldeídos, oxidantes, lipídeos, sulfitos, nitritos ( a digestibilidade e a disponibilidade de aas) Viscosidade (depende da interação eletrostática inter e intra moléculas)

Ptnas + importantes em alimentos: Ptna da Carne Proteínas Ptnas + importantes em alimentos: Ptna da Carne Músculo: Miosina + Actina  actomiosina ATP Ptna da Carne - continuação Tec. Conjuntivo: Colágeno ( digestibilidade, dissolve a 100°C, hidrolisa e torna-se gelatina) e Elastina (não dissolve água quente) Ptna do Ovo: ovoalbumina, ovomucina, avidina, lipovitelina, fosfovitina

Proteínas Ptna do Trigo: Glúten, albumina e globulina Glúten - 80 a 85% = Gliadina (fluidez) e Glutelina (elasticidade) Glúten + água  textura de pães e massas Ptna do Leite Caseína (85%), albumina (lactoalbumina e seroglobulina) e globulina (lactoglobulina) Caseinato de Ca (pH 6,6) - solúvel  Renina ou ácidos (limão e vinagre) Paracaseinato de Ca (pH 5,2) - insolúvel  coagulação

Proteínas Propriedades funcionais de ptnas em alimentos: Emulsificação (carne, leite, ovos): sopas, molhos Hidratação (ovo): massas Viscosidade (gelatina): molhos, sobremesas Gel (carne, ovo, leite): bolos, salsichas, queijos Espuma (ovo, leite): coberturas, sorvetes Coesão (carne, ovo, soro): salsichas, pastas Solubilidade (soro): bebidas

BIBLIOGRAFIA ANDERSON, L. et al. Nutrição. 17ª ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan. 1988. BARBOSA, J.J. Introdução à tecnologia de alimentos. Rio de Janeiro: Kosmos. 1976. 118p. BOBBIO, P.A., BOBBIO, F.O. Química do processamento da alimentos. 2ª ed. Varela: São Paulo, 1992. CHEFTEL, J.C., CHEFTEL, H. Introdución a la bioquimica e tecnologia de los Alimentos. Volumén 1, ED. ACRIBIA. 1992. EVANGELISTA, J. Tecnologia de alimentos. 2a. ed. Rio de Janeiro: Atheneu, 1989. MAHAN, L.K. & ESCOTT-STUMP, S. Krause: Alimentos, Nutrição e Dietoterapia. 9ª ed. São Paulo: Roca. 1998. 1179p. MURRAY, R.K., GRANNER, D.K., MAYES, P.A., RODWELL, V. W. Harper: Bioquímica. 8ª ed. São Paulo: Atheneu. 1998. 860p. SCHILS, M.E., OLSON, J.A., SHIKE, M., ROSS, A.C. Tratado de nutrição moderna na saúde e na doença. 9ª ed. vol.1. São Paulo: Manole. 2003. Artigos de Periódicos