Nutrição Humana Jean Márcia Oliveira Mascarenhas Proteínas Nutrição Humana Jean Márcia Oliveira Mascarenhas

Conceito São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e (N) e nitrogênio. São constituídas por dois grupos funcionais: o grupo amina (R-NH-) e o grupo carboxila (R-CO-), derivados dos aminoácidos (aa) através dos quais se estabelecem as ligações peptídicas que formam os aa.

Estrutura

Função Estrutural ou plástica Hormonal Defesa São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade. São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras. Hormonal Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina (embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho). Defesa Os anticorpos são proteínas que realizam a defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus, bactérias e outras substâncias estranhas. O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos de cortes e machucados.

Função Energética Enzimática Condutoras de gases Obtenção de energia a partir dos aminoácidos que compõem as proteínas. Enzimática Enzimas são proteínas capazes de catalizar reações bioquímicas como, por exemplo, as lípases. As enzimas não reagem, são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas. As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da enzima depende diretamente de sua estrutura. Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química. Condutoras de gases O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina.

Exemplos Tirosina – precursor da melanina, epinefrina Arginina e Histidina – síntese na uréia Glicina – combina a compostos tóxicos trasnformando-os em não tóxicos Histidina – síntese da histamina Glutamina síntese do Ác. Glutâmico

Produção Endógena e Exógena Se classificam: Essenciais Não essenciais Condicionalmente Essenciais

Classificação Não Polar: Compõem o núcleo hidrofóbico das proteínas Polar: Estabilizam e contribuem para a estrutura terciária

Outras classificações Simples (por hidrólise produz apenas aa) →albuminas, globulinas e gluteínas Conjugadas → lipoproteínas, glicopreteínas Globulares (fluidos e tecidos)→ caseína, ovoalbumina, globulinas Fibrosas →queratina, fibrina, miosina, colágeno →gelatina

Digestão e absorção Inicia-se no estomago, pepsina Enzimas proteolíticas e pancreáticas Diptídeos e tripeptídeos em aa A maior parte da proteína da dieta é absorvida como aa Para 90 a 100g da dieta + 60 a 70g endógena + 2g plasma + 6 a 12 das fezes = 150 a 200g/dia Segundo RDA , pessoas saudáveis devem ingerir 45g proteínas de alto vb (valor biológico) e 65g proteínas de baixo vb Perde-se em média 5g pela pele, 25g pelo sangue, 70g pelo trato intestinal e 75g tecido muscular por dia

Metabolismo Protéico “Turnover protéico” Para síntese é necessários a presença de todos os aa Todos os essenciais devem estar presentes A síntese é controlada em cada célula de DNA E a ligação entre os aa ocorre com a ajuda do RNA Quando falta fontes de energia a proteína poder ser utilizada através de gliconeogênese Poucas são as fontes de Proteínas que possuem todos os aa Segundo dados dos EUA 65% das fontes de proteínas na dietas são de origem animal, 35% vegetal (grãos) e 5% frutas e hortaliças

Formas de desnaturação Geralmente leva a perda de sua função Calor – o aumento da temperatura favorece vibrações no interior da molécula e a energia destas vibrações pode se tornar grande o suficiente para desfazer a estrutura terciária. Extremos de pH – ocorre alteração das cargas da proteína e as interações eletrostáticas se reduzem de modo drástico. Detergentes – tendem a desfazer interações hidrofóbicas, como por exemplo o dodecil sulfato de sódio (SDS). Outros reagentes – (uréia, hidrocloreto de guanidina) formam pontes de hidrogênio com a proteína, as quais são mais fortes do que aquelas dentro da proteína. Também podem desfazer interações hidrofóbicas. Solventes orgânicos (acetona e etanol)- agem primariamente pela ruptura das interações hidrofóbicas que fazem estável algumas proteínas.

Influência do processamento 1 – Tratamentos térmicos (desnaturação de enzimas) 2 – Acidez ou alcalinidade elevada 3 – Oxigênio 4 –Luz 5 – Atividade de água Altas temp. em curtos tempo são menos prejudiciais que baixas temp. por longos períodos

O Excesso e Falta Produz efeitos negativos, toxicidade, imbalanço DP (kwashiorkor), DC (Marasmo), DPC Existe em toda parte do mundo Infância e adolescência Populações menos favorecida Provoca baixa quantidade de N na urina, edema, perda da massa muscular, queda da imunidade, elevação das infecções que demanda mais proteínas

Principais Proteínas Alérgenas nos Alimentos Glutén (Prolaminas e gluteínas) → (trigo, aveia, centeio, cevada, malte); A principal fração do glutén →Gliadina, Doença Celíaca►Linfoma céls. T Leite (caseínas beta-globulinas, alfa-lactoalbuminas); Peixe → devido a contaminação por bactérias, resulta em histamina; Soja (lecitina) → P34 alergênica Nozes/castanhas/amendoins →aflotoxinas →Aspergillus Flavus e Parasiticus Crustáceos e frutos do mar →parasita Anisakis simplex Ovos → ovoalbumina presente na clara