Materiais proteicos Química e Física dos Materiais II Ano lectivo 2015/2016 Departamento de Química e Bioquímica

Materiais proteicos Os materiais de origem proteica encontram-se nos museus e galerias de arte por todo o lado, uma vez que, em geral, estão presentes em todos os objectos de origem animal. São os constituintes de materiais aparentemente muito diversos como a esponja, o osso e o marfim, a seda, a lã e o cabelo, o cabedal e o pergaminho. Embora possam apresentar aspectos muito diversos os materiais proteicos são formadas a partir de um pequeno conjunto de compostos químicos ligados uns aos outros e que são os aminoácidos.

Amino-ácidos Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por átomos de carbono, hidrogénio, oxigénio e azoto, unidos entre sí de maneira característica. Alguns aminoácidos também podem conter átomos de enxofre. Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), o átomo de hidrogénio da posição alfa e um radical característico de cada aminoácido, ligados ao mesmo átomo de carbono, o chamado carbono α (alfa).

Informação: os aminoácidos têm esterioisomeria Em todos os aminoácidos, excepto a glicina, o carbono alfa é assimétrico, o que lhes confere a atividade óptica, ou seja, as suas soluções têm a capacidade de desviar o plano de polarização quando um feixe de luz polarizada passa através deles. Se o desvio do plano de polarização é para a direita (sentido horário), o composto é chamado de dextrógiro, enquanto que se desvia para o sentido anti-horário (para a esquerda ) é chamado de levógiro. Um aminoácido pode, em princípio, existir nas duas formas enantiomérico (uma dextro e a outra levo), mas na natureza encontra-se apenas uma delas. Estruturalmente, cada aminoácido pode apresentar as duas formas possíveis (os dois enantiómeros) desigados por configuração D ou configuração L, dependendo da orientação relativa no espaço dos 4 grupos diferentes ligados ao carbono alfa. Todos os aminoácidos naturais têm a forma L L- gliceraldeído

Informação: aminoácidos naturais

Informação: aminoácidos naturais (continuação)

Ligação peptídica Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre duas moléculas, em que o grupo carboxilo de uma molécula reage com o grupo amina de outra molécula, com formação de uma molécula de água ( H 2 O ). Uma ligação peptídica pode ser quebrada por hidrólise ( adição de água ).

Péptidos e proteínas Uma cadeia de aminoácidos designa-se por péptido. Estas podem ser formadas por dois aminoácidos (dipeptidos), três aminoácidos (tripeptidos), quatro aminoácidos (tetrapeptidos), ou muitos aminoácidos (polipeptíios). O termo proteína é utilizado quando o polipeptido é formado por centenas ou milhares de aminoácidos. A maioria das proteínas dobra-se (enrola-se) em 3 únicas estruturas tridimensionais. A forma em que uma proteína se enrola naturalmente é conhecida como a sua conformação nativa. Esta é dependente do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica. São definidas as seguintes estruturas: Estrutura primária - É dada pela sequência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois todo o arranjo espacial da molécula é sua consequência. É específica para cada proteína. É formada por uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade terminal amina e outra extremidade carboxilato. É resultante apenas das ligações peptídicas.

Em proteínas, a estrutura secundária é consequência das ligações de hidrogénio entre o grupo amida do esqueleto peptidico e os grupos carboxilo. Um motivo comum na estrutura secundária de proteínas é a alfa-hélice ( α -hélice) que é uma conformação em que a cadeia peptídica se encontra enrolada em espiral, e em que cada grupo NH doa uma ligação de hidrogénio para o grupo C = O do aminoácido. A folha pregueada, ou configuração beta, é uma estrutura achatada e rígida, também formada por pontes de hidrogénio entre as unidades peptídicas. Neste caso, as ligações esbelecem-se entre cadeias polipeptídicas diferentes, distendidas e paralelas, ou entre segmentos distantes e distendidos de uma mesma cadeia. As pontes de hidrogénio são perpendiculares ao eixo das cadeias, e os grupos R dos aminoácidos projetam-se para cima e para baixo do plano da folha pregueada. Quando o número de cadeias associadas é grande, resulta uma estrutura flexível, mas não elástica.

A estrutura terciária resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogénio e pontes dissulfureto. Esta estrutura confere a actividade biológica às proteínas. A estrutura terciária descreve o enrolamento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo haver interacções de segmentos distantes de estrutura primária, por meio de ligações não covalentes. Ao contrário da estrutura secundária que é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a estrutura terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, Cria interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros. A estrutura quaternária de algumas proteínas resulta de estas terem duas ou mais cadeias polipeptídicas. É devida ao mesmo tipo de interações que deram origem à estrutura terciária. hemoglobina mioglobina

Resumo das estruturas tridimensionais das proteínas

Alteração das proteínas Quando as proteínas se encontram sob a sua forma natural activa, designam-se por proteínas nativas. A desnaturação corresponde à perda da estrutura nativa devido à acção de vários agentes (calor, ácidos ou bases, oxidantes, redutores, solventes, detergentes, agitação, etc.). Este processo pode ocorrer numa extensão variável. A desnaturação destrói as estruturas secundária, terciária e quaternária. A estrutura primária mantém-se. Desnaturação da clara do ovo por acção do calor

Bibliografia Mills, J. S.; White R., The Organic Chemistry of Museum Objects, Butterworth and Co, London (1987). Solomons, G.; Fryhle, C., Organic Chemistry, 7. a edição, Wiley, New York (2000) Nota: todas as imagens foram retiradas da wikipedia