PROTÉINAS Profa. Lusia Belo Bezerra/2012

O que são proteínas? Função das proteínas São macromoléculas compostas por aminoácidos que exercem inúmeras funções biológicas dentro das células. Função das proteínas catalítica enzimas imunoglobulinas anticorpos transporte hemoglobina regulação hormônios estrutural cabelo, tendões, pele movimento cílios, flagelos, músculo 2

Ocorrência

Ocorrência Insulina – Pâncreas Hemoglobina – Sangue dos vertebrados Caseína – Leite Queratina – Chifres, unhas e cascos de animais Hemocianina – Sangue dos invertebrados Pepsina – Suco gástrico Albumina – Ovo, leite e sangue Clorofila – Vegetais verdes

Proteínas: polímeros de aminoácidos Tamanho de algumas proteínas importantes Proteína Peso molecular (Da) Número de resíduos de aminoácidos Insulina 6.000 51 Citocromo c 13.000 104 Hemoglobina 64.500 574 Apolipoproteína B 513.000 5628 5

Tipos de aminoácidos Alberts et al. (2008)

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

ESTRUTURA DO AMINOÁCIDO

Aminoácidos Moléculas que dão origem às proteínas. R H O N C C O H H H

DIFERENTES RADICAIS – DIFERENTES AMINOÁCIDOS

Polipeptídeos As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida

Ligação Peptídica É a ligação covalente entre dois aminoácidos. Quando poucos aminoácidos estão ligados  peptídeo Quando muitos aminoácidos estão ligados  proteína

R R H H O O N C C N C C OH OH H H H H H2O O grupo OH do ácido carboxílico de um aminoácido se liga em um dos hidrogênios da amina do outro aminoácido, formando uma molécula de água. R R H H O O N C C N C C OH OH H H H H H2O

Um dos carbonos de um aminoácido agora está instável porque está fazendo apenas três ligações, ao invés de quatro. O mesmo está acontecendo com o nitrogênio do outro aminoácido, pois esse está fazendo duas ligações, ao invés de três. R R H H O O N C C N C C OH H H H

R R H H O O N C C N C C OH H H H essa ligação é a ligação peptídica. Então uma ligação covalente entre o carbono de um aminoácido e o nitrogênio do outro acontece. essa ligação é a ligação peptídica. R R H H O O N C C N C C OH H H H Ligação Peptídica

Estrutura Primária ou nível primário Secundária ou nível secundário ou helicoidal Terciária ou nível terciário Quaternária ou nível quaternário

Estrutura Secundária Arranjo espacial que a sequência da 1ª. assume) É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica Hélice Folha beta pregueada 18

FORMA ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS ESTRUTURA TERCIÁRIA ESTRUTURA SECUNDÁRIA ESTRUTURA PRIMÁRIA ESTRUTURA QUATERNÁRIA

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Alberts et al. (2008)

GRAU DE ESTRUTURAÇÃO DAS PROTEÍNAS primária Estrutura secundária Estrutura terciária Estrutura quaternária Pontes de Hidrogênio Interações de Van der Waals Interações Eletrostáticas Interações Hidrofóbicas Uniões Covalentes de Dissulfeto Pontes de Hidrogênio Interações de Van der Waals Interações Eletrostáticas Interações Hidrofóbicas Ligações peptídicas

Estrutura Terciária

Propriedades Físicas As proteínas são substâncias sólidas, incolores, insolúveis em solventes orgânicos, e algumas solúveis em água, enquanto outras solúveis em soluções de sais, ácidos ou bases, produzindo colóides.

Classificação De acordo com a sua natureza química De acordo com seu papel biológico De acordo com seu valor nutritivo

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à composição: Proteínas simples Ex. albuminas, globulinas Proteínas conjugadas Ex. hemeproteínas, lipoproteínas, glicoproteínas

Proteínas Conjugadas As proteínas podem ser simples Constituidas somente por aminoácidos ou conjugadas Contêm grupos prostéticos, isto é, grupos não aminoácidos, tais como carbohidratos, íons, pigmentos, etc. A hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada: contém 4 grupos prostéticos, cada um consistindo de um íon de ferro e a porfirina. São justamente estes grupos que habilitam a hemoglobina a carregar o oxigênio através da corrente sanguínea. As liproproteínas, tal como LDL e HDL, são também exemplos de proteínas conjugadas - neste caso, com lipídeos.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS Quanto à forma: Proteínas fibrosas: são insolúveis em água, compridas e filamentosas. A maioria tem função estrutural ou protetiva. Ex. colágeno Proteínas globulares: geralmente solúveis em água, formam estruturas compactas fortemente enroladas em forma globular ou esférica. Função relacionada com manutenção e regularização de processos vitais: enzimática, transporte, defesa e hormonal. Ex. hemoglobina.

FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS PROTEÍNAS ANTICORPOS - DEFESA ESTRUTURAL ESTRUTURAL MOVIMENTO RESERVA ACTINA MIOSINA

Classificação 1. Natureza Química Proteínas simples, homoproteínas ou holoproteínas: São as que por hidrólise, fornecem exclusivamente os aa. Ex: glicil-alanina + água  glicina + alanina Estas proteínas de acordo com a solubilidade, as condições de coagulação, o comportamento frente a um aquecimento, as precipitações com sais, etc, são agrupadas em: Protoaminas: são proteínas de caráter básico, solúveis em água e incoaguláveis pelo calor. Ex: salmina (esperma de salmão), chupeína (esperma de arenque), estorina (esperma de esturjão). Histonas: proteínas solúveis em água e insolúveis em solução de amônia e coaguláveis pelo calor. Ex: hemoglobina (sangue), escombrina (esperma de cavalo). Albuminas: são proteínas solúveis na água, solúveis em soluções diluídas de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoalbumina (clara

Classificação 1. Natureza Química de ovo), lactoglobulina (leite), soroalbumina (soro sanguíneo). Globulinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em solução de sais e coaguláveis pelo calor. Ex: ovoglobulina (ovo), lactoglobulina (leite), soroblobulina (soro sangüíneo), amandina (amêndoas). Glutelinas: são proteínas insolúveis em água, solúveis em soluções de ácidos ou bases e, coaguláveis pelo calor. Ex: glutenina (trigo). Prolaminas ou gliadinas: são proteínas insolúveis em água, em soluções de sais, soluções de ácidos e soluções de bases. Ex: zeína (milho), gliadina (trigo), linina (malte). Albuminóides: são proteínas que apresentam função de suporte ou proteção; são insolúveis em água, soluções de sais e soluções de bases. Ex: queratina (cabelo, cascos, unhas, chifres), fibroína (seda), elastina (tendões).

Classificação 1. Natureza Química

Classificação 1. Natureza Química Proteínas conjugadas, complexas ou heteroproteínas: São as que por hidrólise, produzem  aa ao lado de outros compostos denominados núcleo prostético ou grupo prostético. De acordo com a natureza do grupo prostético, as heteroproteínas podem ser: Glicoproteínas: grupo prostético = glicídeo. Ex: mucina (saliva), osseomucóide (ossos), gonadotrofina coriônica (ovário), tendomucóide (tendões). Fosfoproteínas: grupo prostético = ácido fosfórico. Ex: caseina (leite), vitelina (gema do ovo). Cromoproteínas: grupo prostético = pigmento (substância colorida). Ex: hemoglobina (sangue dos vertebrados), clorofila (vegetais verdes), hemocianina (sangue dos invertebrados).

Classificação 1. Natureza Química

Classificação 1. Natureza Química Nucleoproteínas: grupo prostético = ácido nucleico (RNA ou ARN = ácido ribonucleico e DNA ou ADN = ácido desoxirribonucleico) Ex: citoglobulinas (citoplasma), nucleoplasma (núcleos celulares). Metaloproteínas: grupo prostético = metal. Ex: hemoglobina (sangue). Lipoproteínas: grupo prostético = ácidos graxos Lecitoproteínas: grupo prostético = lecitina Classificação 1. Natureza Química

Classificação 1. Natureza Química c) Proteínas derivadas: São as derivadas da hidrólise parcial de proteínas naturais. Essas proteínas são produzidas durante a digestão das proteínas naturais do organismo. Ex: proteanas, metaproteínas, proteínas coaguladas, proteosas, peptonas, polipeptídeos.

Classificação 2. Seu papel biológico Proteínas Estruturais ou de Construção: são as responsáveis pela construção dos tecidos. Colágeno (ossos, cartilagem, tendões e pele); Queratina (pelos, cabelo, unha); Miosina (músculos responsáveis pela contração); Albumina (plasma sangüíneo); Hemoglobina (hemáceas – transporta gases). Proteínas Reguladoras: são as que controlam e regulam as funções orgânicas. Enzimas (são catalisadoras das reações do metabolismo: amilase, maltase, pepsina, etc) Hormônios (regulam as funções orgânicas: insulina, gastrina ACTH e etc)

Classificação 2. Seu papel biológico c) Proteínas Protetoras ou de Defesa: são os anticorpos que defendem o organismo e são produzidos por células específicas do sistema imunológico, chamadas linfócitos. Antitoxinas: neutralizam as toxinas dos agentes de infecção, como as bactérias; Aglutininas: aglutinam certos agentes de infecção; Opsoninas: tornam os agentes de infecção mais facilmente atacados pelos fagócitos; Lisinas: dissolvem certos agentes de infecção

Classificação 3. Valor Nutritivo Proteínas Completas: são as que provêm e mantêm o ser vivo. Caseína (leite) Ovoalbuminas e ovovitelinas (ovo) Glicinina (soja) Edestina e glutenina (cereais) Lactoalbuminas (leite e queijo) Albumina e miosina (carne) Excelsina (castanha do Pará) 2. Proteínas semi-completas: são as que provêm,mas não mantêm o ser vivo. Gliadina (trigo) Legunina (ervilha) Faseolina (feijão) Legumelina (soja)

Classificação 3. Valor Nutritivo Proteínas incompletas ou não completas: são as proteínas incapazes de prover e manter a vida. Zeína (milho – falta triptofano e tirosina) Gelatina (falta triptofano e tirosina)

Estrutura Estrutura secundária ou nível secundário (helicoidal) É o enrolamento da estrutura primária em torno de um eixo imaginário, originando uma hélice chamada de  hélice. Assim, esta estrutura está relacionada com a disposição espacial das estruturas primárias, e pode ser em forma de um  hélice ou uma folha pregueada.

Estrutura Estrutura terciária ou nível terciário É a sua forma tridimensional ocasionada pelo enrolamento da espiral sobre si mesma (novelo). As ligações estabilizantes são as mesmas da estrutura secundária.

Desnaturação A desnaturação de uma proteína é a desorganização das estruturas quaternárias, terciárias e secundárias. Agentes desnaturantes são os que provocam a desorganização. São eles: - agentes físicos (calor, radiações UV, alta pressão e ultra som) - agentes químicos (ácidos fortes, bases fortes, metais pesados e uréia) A proteína desnaturada apresenta as seguintes alterações: Físicas: aumento da viscosidade; não podem ser cristalizadas ou autoorganizadas. Químicas: maior reatividade: devido a exposição de grupos químicos que estavam encobertos por estruturas; diminuição da solubilidade do PHi e, conseqüente precipitação. Biológicas: perda de suas propriedades enzimáticas, antigênicas e hormonais; facilmente digeridas por enzimas hidrolíticas.

Estrutura Quaternária Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem. Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados. É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico 48

Proteínas Conjugadas

Val132 Glu132 Hemoglobina normal Hemoglobina falciforme Hemácia falciforme Hemácia normal Val132 Glu132 50

Alberts et al. (2008)

- catabolismo e anabolismo ENZIMAS - biocatalisadoras - diminuem a energia para que ocorra a reação - alta especificidade-reagem com uma substância específica chamada substrato - sítios ativos – local da enzima onde ocorre a reação com o substrato - modelo chave-fechadura – cada enzima um substrato, sem desgaste da enzima PEPSINA ENZIMA proteína substrato sítios ativos peptídeos - catabolismo produtos chave fechadura alta especificidade - catabolismo e anabolismo

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS 09 - ESSENCIAS – Obtenção através dos alimentos ENTRE OS 20 AMINOÁCIDOS CONHECIDOS 11- NÃO ESSENCIAIS – As células produzem

– utilização do sufixo ASE ao substrato - FATORES QUE INFLUENCIAM AS ATIVIDADES DAS ENZIMAS APOENZIMA + COENZIMA = HOLOENZIMA CLASSIFICAÇÃO – utilização do sufixo ASE ao substrato - AMIDO – AMILASE VITAMINAS ENZIMA ATIVA PARTE PROTÉICA LACTOSE – LACTASE SACAROSE - SACARASE ÍONS PEPSINA - PROTEÍNAS COFATOR TRIPSINA - PROTEÍNAS

2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa.. POLIPEPTÍDEOS 2aa – DIPEPTÍDEO – 3aa TRIPEPTÍDEO – 4aa,5aa.. 1 2 3 4 5 número de ligações peptídicas + 1 = número de aminoácido no polipeptídio PROTEÍNAS SÃO CADEIAS POLIPEPTÍDICAS COM 51 AMINOÁCIDOS OU MAIS